Des chercheurs de la Ruhr-Universität Bochum et de la Freie Universität Berlin ont clarifié l'étape catalytique cruciale de la production d'hydrogène par des enzymes. Les enzymes, appelées [FeFe]-hydrogénases, transformer efficacement les électrons et les protons en hydrogène. Ils sont ainsi candidats à la production biotechnologique de la source d'énergie potentielle. « Afin de produire de l'hydrogène à l'échelle industrielle à l'aide d'enzymes, nous devons comprendre précisément comment ils fonctionnent, " dit le professeur Thomas Happe, l'un des auteurs de l'étude.

L'équipe dirigée par Happe et le Dr Martin Winkler du groupe de travail sur la photobiotechnologie basé à Bochum rend compte des résultats avec des collègues basés à Berlin dirigés par le Dr Sven Stripp dans le journal Communication Nature .

L'enzyme fonctionne dans deux directions

Les hydrogénases peuvent fonctionner dans deux directions :elles transforment les protons et les électrons en hydrogène, et a également divisé l'hydrogène en protons et électrons. Ces réactions ont lieu au centre actif de l'hydrogénase, qui est une structure complexe comprenant six atomes de fer et six atomes de soufre, appelé le cluster H. Pendant le processus catalytique, cet amas passe par de nombreux états intermédiaires.

Lorsque l'hydrogène moléculaire (H2) est divisé, la molécule d'hydrogène se lie initialement à l'amas H. "Les chercheurs d'Hydrogenase ont toujours été convaincus que H2 devait se diviser de manière inégale dans la première étape de la réaction, " explique Martin Winkler. L'idée :Un proton chargé positivement (H+) et un ion hydrure chargé négativement (H-) sont créés, qui continuent ensuite à réagir rapidement pour former deux protons et deux électrons. "L'état hydrure de l'enzyme active, dans lequel l'ion hydrure est ainsi lié au centre actif, est très instable - jusqu'à présent, personne n'a pu le vérifier, " dit Winkler. C'est précisément ce que les chercheurs ont maintenant réalisé.

L'astuce rend l'état instable visible

A l'aide d'une astuce, ils ont augmenté l'état de l'amas H avec l'ion hydrure, afin qu'il puisse être vérifié par spectroscopie. Lorsque l'hydrogène est divisé, un équilibre chimique est atteint entre les partenaires de réaction impliqués - protons, des ions hydrure et des molécules d'hydrogène. Les concentrations des trois états d'hydrogène sont déterminées par un équilibre dynamique des états catalytiques de l'amas H. Lorsque les chercheurs ont ajouté de grandes quantités de protons et d'hydrogène au mélange de l'extérieur, ils ont fait pencher la balance – en faveur de l'état hydrure. Le centre actif avec l'ion hydrure chargé négativement accumulé en plus grande quantité; assez pour être mesurable.

L'équipe a également démontré l'état intermédiaire hydrure, qui se produit également lors de la production d'hydrogène, dans d'autres expériences avec des hydrogénases qui avaient été modifiées d'une manière spécifique.

« Nous avons ainsi pu démontrer pour la première fois le principe catalytique de ces hydrogénases dans une expérience, " résume Thomas Happe. " Ceci fournit une base cruciale pour reproduire le mécanisme catalytique très efficace du cluster H pour la production industrielle d'hydrogène. " Les enzymes peuvent convertir jusqu'à 10, 000 molécules d'hydrogène par seconde.