Des scientifiques de l'Université ITMO de Saint-Pétersbourg et de l'Université hébraïque de Jérusalem ont trouvé un moyen de récupérer la structure d'une protéine après sa dénaturation chimique. La méthode est basée sur l'interaction électrostatique entre plié, ou dénaturé, protéines et alumine, qui les déballe. Les auteurs soulignent la polyvalence de la méthode, qui fonctionne à la fois pour des molécules spécifiques et des systèmes multiprotéiques - aucune technique antérieure n'a été capable de récupérer des mélanges d'enzymes auparavant. Cela peut simplifier et réduire la production de protéines médicamenteuses pour le traitement de la maladie d'Alzheimer et de Parkinson. L'étude est parue dans Rapports scientifiques .

Protéines, en particulier les accélérateurs de réactions chimiques, sont à la base des industries pharmaceutique et alimentaire. Pendant ce temps, 80 pour cent de ces substances sont perdues lors de la synthèse. Influencé par des facteurs défavorables comme les acides forts, alcalins ou chauffage, les protéines se dénaturent, perdre leur forme native et toute activité chimique. Ainsi, l'industrie recherche une méthode universelle pour récupérer la structure des protéines, ce qui pourrait rendre la production moins chère et plus efficace. Fabriquer des médicaments et des aliments à base d'enzymes à l'échelle industrielle, il est particulièrement important de trouver un moyen de récupérer des mélanges de protéines, car la renaturation de chaque type particulier d'enzyme séparément est coûteuse et inefficace.

Des chimistes russes en coopération avec des collègues étrangers ont proposé une solution à ce problème avec un procédé qui donne une seconde vie aux protéines, remettre leurs molécules à la forme d'origine après dénaturation.

Dans la nouvelle recherche, les chimistes ont déplié les molécules de trois enzymes :l'anhydrase carbonique, phosphatase et peroxydase. Dénaturé par un alcalin fort, les protéines ont été mélangées avec des nanoparticules d'alumine dans de l'eau. En raison de l'interaction électrostatique, les enzymes ont attiré les nanoparticules et les ont engagées dans la formation d'un complexe supramoléculaire avec des liaisons physiques plutôt que chimiques.

Cette enveloppe de nanoparticules protégeait les molécules de protéines de l'agrégation, permettant aux scientifiques de les extraire facilement des milieux agressifs. Lavé des substances dénaturantes, les enzymes ont restauré leur structure par elles-mêmes. "L'exposition constante aux agents dénaturants et la tendance des macromolécules à boucler à l'agrégation sont des obstacles majeurs à la récupération des protéines. Lors de l'élimination de ces facteurs, nous avons pu régénérer nos objets, " dit Katerina Volodina, un étudiant de deuxième année à l'Université ITMO.

Modification du pH, les scientifiques ont séparé les nanoparticules des protéines, montrant que les substances impliquées dans l'expérience peuvent être utilisées à plusieurs reprises.

Les auteurs ont appliqué leur méthode à un mélange de deux enzymes :l'anhydrase carbonique et la phosphatase (CAB et AcP). Pour ces protéines, la part des molécules renaturées était supérieure à la moitié, un résultat sans précédent. "La renaturation de mélanges multiprotéiques n'a jamais été réalisée auparavant. Mais mes collègues et moi pensons que la poursuite des recherches dans ce domaine est dans le grand intérêt des sociétés pharmaceutiques en ce moment. Théoriquement, notre méthode peut simplifier et réduire la fabrication de médicaments pour le traitement de la maladie d'Alzheimer ou de Parkinson. Beaucoup de ces médicaments sont composés de protéines, ", note Katerina Volodina.

Outre sa polyvalence et ses hautes performances, la technologie proposée par les chimistes de l'Université ITMO est également rapide et peu coûteuse. Les scientifiques vont affiner l'approche principalement de la renaturation des protéines dans des mélanges complexes.