L'étude de Caryn Heldt a porté sur l'enveloppe hydrofuge des protéines qui composent la capside d'un parovirus porcin. Crédit :Université technologique du Michigan
Une personne n'a pas besoin d'être malade pour attraper un virus. Les chercheurs espèrent attraper des virus pour la détection et les vaccinations en comprenant leurs couches externes collantes.
Les structures complexes formant la surface d'un virus sont de petits tissages de protéines qui ont un impact important sur la façon dont un virus interagit avec les cellules et son environnement. Un léger changement dans la séquence protéique rend cette surface légèrement hydrofuge, ou hydrophobe, l'amenant à adhérer à d'autres surfaces hydrophobes.
Un nouveau papier, publié récemment dans Colloïdes et surfaces B :Biointerfaces , détaille l'hydrophobie de surface dans le parovirus porcin (PPV).
Vaccins, Suppression et détection
Caryn Heldt, professeur agrégé de génie chimique à la Michigan Technological University, est l'auteur principal de l'article. Actuellement, elle est en congé sabbatique à St. Louis et travaille avec Pfizer pour mieux comprendre comment l'hydrophobie de surface pourrait être utilisée pour améliorer la production de vaccins.
« La purification des vaccins est une question d'interactions de surface ; si les composants se séparent, alors ils ne peuvent pas être utilisés comme thérapeutique, " Heldt dit, ajoutant que la détection et l'élimination des virus dépendent également des interactions de surface. "Cela peut également aider les biologistes à comprendre les interactions d'un virus avec une cellule."
L'ingénieur chimiste Caryn Heldt travaille avec l'étudiant diplômé Ashish Saksule dans son laboratoire. Crédit :Université technologique du Michigan
La principale découverte de cet article est que Heldt et son équipe ont comparé des méthodes expérimentales avec des méthodes informatiques pour mesurer la chimie de surface.
Modèles et expériences
L'hydrophobie du virus étant relativement nouvelle et difficile à mesurer, L'équipe de Heldt s'est concentrée sur l'utilisation de modèles d'hydrophobie comme comparaison. Ils ont comparé les mesures d'hydrophobie attendues basées sur la protéine principale du virus, le PPV non enveloppé, aux protéines modèles bien étudiées qui couvrent une gamme de répulsion ou d'attraction de l'eau. Ensuite, ils ont analysé les échantillons à l'aide de deux types de chromatographie - l'analyse de mélanges chimiques - ainsi que de colorants fluorescents qui éclairent le collant, taches hydrophobes sur les protéines.
La clé est que les mesures se concentrent sur ce qui est facile à atteindre. Ces emplacements font partie de ce qu'on appelle la surface accessible aux solvants d'une structure cristalline. La réduction de la zone observée dans une expérience a aidé l'équipe à mesurer l'hydrophobie.
"La capside entière du virus est trop complexe pour faire ces calculs, " Heldt dit, expliquant que la capside est une enveloppe extérieure composée de 60 copies de protéines similaires - VP1, VP2, VP3 et son équipe ont testé les parties exposées de VP2, qui est le plus abondant. « Il était intéressant de noter que nous étions toujours en mesure de corréler nos calculs de surface exposée au solvant avec les résultats expérimentaux, car nous n'utilisions que cette seule protéine. »
La forte corrélation entre les résultats informatiques et expérimentaux indique que le PPV - et probablement d'autres virus - ont une hydrophobie mesurable. Une fois les mesures mieux comprises, alors Heldt et d'autres chercheurs peuvent mieux attraper les virus. Cela peut améliorer la détection des virus, les concentrer et purifier les vaccins.
