Un nouvel éclairage a été jeté sur le fonctionnement des bactéries intestinales humaines qui pourraient aider à développer des médicaments à l'avenir pour améliorer la santé et le bien-être.

Les scientifiques ont découvert que des micro-organismes isolés dans l'intestin humain ont la capacité de désassembler les glucides les plus complexes de notre alimentation.

C'est la première fois qu'une telle découverte est faite et on espère qu'elle pourra un jour être utilisée pour identifier de nouveaux produits pré- et pro-biotiques pour améliorer la santé des gens.

Dirigé par le professeur Harry Gilbert, de l'Institute for Cell and Molecular Biosciences de l'Université de Newcastle, ROYAUME-UNI, l'étude est publiée aujourd'hui dans la principale revue académique, La nature .

Les bactéries présentes dans le gros intestin - l'intestin humain - ont un impact majeur sur la santé et la physiologie car elles aident à désintégrer des substances dans les aliments que nous ne pouvons pas digérer, comme les amidons et les fibres.

La principale source de nutriments disponibles pour les bactéries intestinales sont les glucides de l'alimentation humaine, que le corps est incapable de métaboliser.

Le plus complexe de ces glucides est le polysaccharide végétal, « rhamnogalacturonane II (RG-II) », qui peut également être trouvé à des niveaux élevés dans le vin rouge.

Auparavant, on pensait que seuls des groupes de bactéries seraient capables de métaboliser et de décomposer le RG-II, reflétant sa structure complexe. Cependant, cette recherche montre que des organismes uniques présents dans l'intestin ont également la capacité de le faire.

Le professeur Gilbert a déclaré :« Notre recherche rapporte comment un processus biologique très complexe dans le corps est réalisé.

"Il s'agit d'un pas en avant passionnant dans la compréhension du fonctionnement des bactéries intestinales humaines et a des implications pour les recherches futures."

L'équipe de scientifiques internationaux a découvert que le RG-II est métabolisé par l'action d'un type d'enzyme bactérienne, appelées glycoside hydrolases, qui ciblent les glucides complexes et les sucres dans le gros intestin.

Les bactéries qui peuvent métaboliser le RG-II contiennent plusieurs gènes qui codent pour des protéines qui n'avaient jusqu'à présent aucune action connue. Le groupe a montré que sept de ces gènes produisent des glycoside hydrolases - qui divisent la liaison glycosidique qui relie les sucres dans les polysaccharides - et contribuent à la dégradation du RG-II.

Chacune de ces sept glycoside hydrolases sont des membres fondateurs d'une nouvelle famille d'enzymes. Trois des glycoside hydrolases qui contribuent à la dégradation du RG-II rompent les liaisons glycosidiques qui n'ont pas été précédemment montrées sensibles à l'attaque biologique, et ces enzymes présentent de nouvelles fonctions catalytiques.

Le professeur Gilbert a déclaré :« Cette étude a des applications potentielles pour comprendre comment ce glucide hautement complexe, qui fait partie intégrante de notre alimentation, est utilisé offre des opportunités pour développer de nouvelles stratégies pré- et pro-biotiques pour améliorer la santé humaine.

"Il y a beaucoup plus de travail passionnant à faire dans ce domaine. Comprendre pleinement les mécanismes par lesquels les glucides complexes sont utilisés par les bactéries intestinales humaines est pertinent pour la médecine car cette communauté microbienne a un impact significatif sur le corps."