En tout temps, sans aucune pensée consciente de votre part, les billions de cellules de votre corps subissent un nombre énorme de réactions chimiques qui vous maintiennent en vie et en équilibre. Bien que ces réactions puissent se produire par elles-mêmes avec suffisamment de temps, ce taux ne serait pas presque assez rapide pour les besoins du corps humain.

En conséquence, presque toutes les réactions biochimiques sont assistées par des protéines spécialisées appelées les enzymes
, qui sont des catalyseurs biologiques
qui peuvent rendre les réactions plus d'un million de fois plus rapides.

La personnalisation des enzymes est très élevée; la plupart des centaines d'enzymes connues ne peuvent catalyser qu'une seule réaction, et la plupart des réactions ne peuvent être catalysées que par une enzyme spécifique.
Que sont les enzymes, exactement?

Bien que l'acide nucléique
l'ARN molécule (acide ribonucléique) peut parfois agir comme un catalyseur non enzymatique, les vraies enzymes sont des protéines
, ce qui signifie qu'elles sont constituées de longues chaînes d'acides aminés
qui sont pliées en une forme particulière . Il y a 20 acides aminés dans la nature, dont votre corps a tous besoin dans une certaine mesure.

Votre corps peut en produire environ la moitié, tandis que les autres doivent être ingérés dans l'alimentation. Ceux que vous devez manger sont appelés acides aminés essentiels
.

Les acides aminés ont tous un atome de carbone central relié à un groupe acide carboxylique (-COOH), un amino (-NH _{2) groupe, et une chaîne latérale, généralement désignée "-R" dans les diagrammes chimiques.}

La chaîne latérale détermine le comportement unique de l'acide aminé. L'ordre des acides aminés dans une protéine est appelé sa structure primaire
. Une chaîne d'acides aminés est appelée polypeptide
; généralement, lorsqu'une molécule est désignée comme telle, ce n'est pas une protéine fonctionnelle complète, mais un morceau d'une seule.

Les chaînes d'acides aminés peuvent se disposer en formations en spirale ou en feuille; c'est ce qu'on appelle la structure secondaire d'une protéine
. La façon dont la molécule s'organise finalement en trois dimensions, en grande partie à cause des interactions électriques entre les acides aminés dans différentes parties de la molécule, est appelée la structure tertiaire
.

Comme avec tant de choses dans le monde naturel, la forme correspond à la fonction; c'est-à-dire que la forme d'une enzyme détermine son comportement précis, y compris la force avec laquelle elle "cherche" un substrat particulier
(c'est-à-dire la molécule sur laquelle agit une enzyme).
Comment fonctionnent les enzymes?

Comment les enzymes exercent-elles une activité catalytique? Cette question peut être séparée en deux questions connexes.

Une: comment, en termes de déplacement de base des atomes, les enzymes accélèrent-elles les réactions? Et deuxièmement: quelles caractéristiques particulières de la structure des enzymes permettent que cela se produise?

La façon dont une enzyme accélère la vitesse de réaction consiste à aplanir le chemin entre le début et la fin de la réaction. Dans ces types de réactions, les produits
(les molécules laissées après la fin de la réaction) ont une énergie totale inférieure à celle des réactifs
(les molécules qui sont transformées en produits pendant la réaction) .

Pour lancer la réaction, cependant, les produits doivent surmonter une "bosse" d'énergie, appelée énergie d'activation
(E _a).

Imaginez être à vélo à un demi-mille de votre maison, un point situé à 100 pieds verticaux au-dessus de votre entrée. Si la route monte d'abord de 50 pieds avant de descendre rapidement de 150 pieds pour se rendre à l'allée, vous devez évidemment pédaler pendant un certain temps avant de pouvoir commencer la côte. Mais si le tronçon de route se compose simplement d'un déclassement uniforme uniforme d'un demi-mile de long, vous pouvez parcourir tout le chemin.

Une enzyme, en effet, transforme le premier scénario en deuxième; la différence d'élévation est toujours de 100 pieds, mais la disposition globale n'est pas la même.
Le modèle de serrure et clé

Au niveau de la coopération moléculaire, le complexe enzyme-substrat est souvent décrit en termes de relation "clé et serrure": la partie de la molécule d'enzyme qui se lie au substrat, appelée site actif
, est façonnée de telle sorte qu'elle s'intègre presque parfaitement dans la molécule du substrat.

Juste en glissant une clé dans une serrure et en la tournant, cela provoque des changements dans la serrure (comme le mouvement d'un pêne dormant), un catalyseur réalise une activité enzymatique en faisant changer la forme de la molécule de substrat.

Ces changements peuvent entraîner un affaiblissement des liaisons chimiques dans le substrat par distorsion mécanique, donnant à la molécule juste assez de "poussée" ou de "torsion" pour se déplacer vers la forme du produit final.

Souvent, le produit-à- be existe dans un état de transition
en attendant, qui ressemble un peu au réactif et un peu au p roduct.

Un modèle connexe est le concept d'ajustement induit
. Dans ce scénario, l'enzyme et le substrat ne font pas initialement un ajustement parfait à clé, mais le fait même de leur entrée en contact provoque des changements dans la forme du substrat qui optimise l'interaction physique enzyme-substrat.

La modification du substrat le fait ressembler davantage à une molécule à état de transition, qui est ensuite transformée en produit final à mesure que la réaction progresse.
Qu'est-ce qui affecte la fonction enzymatique?

Bien qu'ils soient puissantes, les enzymes, comme toutes les molécules biologiques, ne sont pas invincibles. Beaucoup des mêmes conditions qui endommagent ou détruisent d'autres molécules, ainsi que des cellules et des tissus entiers, peuvent ralentir l'activité enzymatique ou les empêcher de fonctionner complètement.

Comme vous le savez probablement, la température de votre corps doit rester dans un étroit gamme (généralement environ 97,5 à 98,8 degrés Fahrenheit) pour vous de rester en bonne santé. Une des raisons à cela est que les enzymes cessent de fonctionner correctement si la température corporelle dépasse ce niveau - ce que vous percevez comme de la fièvre.

De plus, des conditions très acides peuvent perturber les liaisons chimiques de l'enzyme. Ces dommages liés à la température et au pH sont appelés dénaturation
de l'enzyme.

De plus, comme vous pouvez vous y attendre, une augmentation de la quantité d'enzyme a tendance à accélérer encore plus une réaction , tandis qu'une diminution de la concentration enzymatique la ralentit.

De même, l'ajout de substrat tout en conservant la même quantité d'enzyme accélère la réaction jusqu'à ce que l'enzyme soit "au maximum" et ne puisse pas s'occuper de tout le substrat présent.
Que sont les coenzymes et les cofacteurs?

Dites que vous partez en voyage de vélo à travers le pays et que vous êtes soutenu en cours de route par des amis qui vous offrent des boissons et des vêtements frais à partir d'un van.

Vos amis auront besoin de leur propre soutien pendant le voyage, comme du gaz pour le véhicule et de la nourriture pour l'équipage.

Si votre voyage peut être considéré comme une "réaction" et que l'équipage du van est le "enzyme" qui "catalyse" votre voyage, puis les magasins d'aliments sur l'itinéraire peuvent être considérés comme des coenzymes
- en biochimie, des substances qui ne sont pas enz ymes, mais sont nécessaires aux enzymes pour mener à bien leur travail.

Comme les substrats, les coenzymes se lient au site actif des enzymes, où le substrat se lie, mais elles ne sont pas considérées comme des substrats eux-mêmes.

Les coenzymes fonctionnent souvent comme des porteurs d'électrons, ou des emplacements d'ancrage temporaires pour les atomes ou les groupes fonctionnels qui sont transférés entre les molécules dans la réaction globale. Les cofacteurs
sont des molécules inorganiques telles que le zinc qui aident les enzymes dans les organismes vivants, mais contrairement aux coenzymes, elles ne se lient pas au site actif d'une enzyme.

Voici des exemples de coenzymes courantes: