Toutes les enzymes ont une certaine plage de pH à laquelle elles fonctionnent le mieux. Une enzyme est une protéine composée de molécules appelées acides aminés, et ces acides aminés ont des régions sensibles au pH. L'échelle de pH définit à quel point une solution est acide ou basique, un pH bas étant acide et un pH élevé étant basique. L'estomac humain a un pH de 2, et les enzymes qui fonctionnent dans l'estomac sont adaptées pour fonctionner à ce niveau de pH.
L'estomac a un pH bas

Lorsque nous ingérons des aliments et des boissons, les bactéries les accompagnent . Notre corps est capable de se protéger des infections en tuant les bactéries dans l'estomac. À un pH de 2, les sucs gastriques de l'estomac sont suffisamment acides pour tuer les bactéries que nous ingérons. Les cellules qui tapissent l'estomac - appelées cellules pariétales - sécrètent de l'acide chlorhydrique ou HCl, et cet acide donne aux sucs gastriques leur pH bas. Le HCl ne digère pas les aliments, mais il tue les bactéries, aide à briser le tissu conjonctif de la viande et active la pepsine, l'enzyme digestive de l'estomac.
Pepsin Digests Protein

Les cellules principales, qui tapissent également l'estomac, produire une pro-enzyme appelée pepsinogène. Lorsque le pepsinogène entre en contact avec l'environnement acide de l'estomac, il catalyse une réaction pour s'activer et devient l'enzyme active appelée pepsine. La pepsine est une protéase ou une enzyme qui rompt les liaisons chimiques des protéines. La pepsine utilise le groupe acide carboxylique de l'un de ses acides aminés pour rompre la liaison chimique entre l'azote et l'oxygène dans les protéines présentes dans les aliments.
Fonctions de la pepsine à pH 2

La raison pour laquelle la pepsine fonctionne mieux à pH 2 est parce que le groupe acide carboxylique sur l'acide aminé dans le site actif de l'enzyme doit être dans son état protoné, c'est-à-dire lié à un atome d'hydrogène. À faible pH, le groupe acide carboxylique est protoné, ce qui lui permet de catalyser la réaction chimique de rupture des liaisons chimiques. À des valeurs de pH supérieures à 2, l'acide carboxylique se déprotone et ne peut donc pas participer aux réactions chimiques. La pepsine est plus active à pH 2, son activité diminuant à pH plus élevé et diminuant complètement à pH 6,5 ou plus. En général, l'activité enzymatique est sensible au pH car le groupe catalytique d'une enzyme - dans le cas de la pepsine, le groupe acide carboxylique - sera soit protoné soit déprotoné, et cet état détermine s'il peut ou non participer à une réaction chimique.
Pepsine inactive à pH plus élevé

Après la digestion dans l'estomac, les aliments sortent par le sphincter pylorique dans le duodénum de l'intestin grêle, où le pH est beaucoup plus élevé. La pepsine devient inactive dans cet environnement car la concentration en atomes d'hydrogène est plus faible. L'hydrogène sur l'acide carboxylique de la pepsine dans le site actif de l'enzyme est ensuite éliminé et l'enzyme devient inactive. La réaction chimique catalysée par la pepsine dépend de la présence d'un acide carboxylique protoné, donc l'activité de l'enzyme dépend fortement du pH de la solution dans laquelle elle se trouve. Un pH bas conduit à une activité élevée et un pH élevé donne peu ou pas d'activité.