Une équipe internationale de scientifiques dirigée par Kartik Ayyer du MPSD a obtenu certaines des images 3D les plus nettes possibles de nanoparticules d'or. Les résultats jettent les bases pour l'obtention d'images à haute résolution de macromolécules. L'étude a été réalisée à l'European XFEL's Single Particles, Groupes, et Biomolecules &Serial Femtosecond Crystallography (SPB/SFX) instrument et les résultats ont été publiés dans Optique .

Les glucides, lipides, les protéines et les acides nucléiques sont des micromolécules qui peuplent les cellules et sont vitales pour la vie. La clé pour comprendre le fonctionnement de ces macromolécules réside dans la compréhension de leur structure. Utiliser des nanoparticules d'or comme substitut de biomolécules, l'équipe a mesuré 10 millions de motifs de diffraction et les a utilisés pour générer des images 3D avec une résolution record. Les particules d'or diffusent beaucoup plus de rayons X que les échantillons biologiques et constituent ainsi de bons échantillons d'essai. Ils fournissent beaucoup plus de données qui les rendent très utiles pour affiner les méthodes qui peuvent ensuite être utilisées sur les biomolécules.

"Les techniques utilisées pour obtenir des images à haute résolution de biomolécules incluent la cristallographie aux rayons X, qui nécessite la cristallisation des biomolécules, " dit Kartik Ayyer, le chef du groupe Computational Nanoscale Imaging au MPSD. "Ce n'est pas un processus facile. Sinon, La cryo-microscopie électronique fonctionne avec des molécules congelées, " ajoute-t-il. Cependant, l'avènement des lasers à électrons libres à rayons X a ouvert les portes de l'imagerie à particules uniques (SPI), une technique qui a le potentiel de fournir des images haute résolution de biomolécules à température ambiante et sans cristallisation. Ainsi, les biomolécules peuvent être étudiées au plus près de leur état natif. Cela permet à son tour de mieux comprendre leur structure et leur fonction dans notre corps.

Mais deux obstacles restaient dans SPI :collecter suffisamment de modèles de diffraction de haute qualité et classer correctement la variabilité structurelle des biomolécules. Le travail de l'équipe montre que ces deux barrières peuvent être surmontées, dit Kartik Ayyer :« Les expériences SPI précédentes ne produisaient qu'environ des dizaines de milliers de schémas de diffraction, même dans les meilleurs scénarios. Cependant, pour obtenir des résolutions pertinentes pour la biologie structurale, les chercheurs ont besoin de 10 à 100 fois plus de diagrammes de diffraction." explique Ayyer. "Grâce aux capacités uniques de l'installation européenne XFEL, à savoir, le nombre élevé d'impulsions laser à rayons X par seconde et l'énergie d'impulsion élevée, l'équipe a pu collecter 10 millions de motifs de diffraction en une seule expérience de 5 jours. Cette quantité de données est sans précédent et nous pensons que notre expérience servira de modèle pour l'avenir de ce domaine de recherche, " il dit.

Pour surmonter le problème de la variabilité structurelle des biomolécules, C'est, traiter un instantané de chaque particule qui est légèrement différent les uns des autres, les chercheurs ont développé un algorithme spécial. Les diagrammes de diffraction sont collectés par un détecteur bidimensionnel, un peu comme une caméra à rayons X rapide. Un algorithme trie ensuite les données et permet aux chercheurs de reconstituer l'image de la biomolécule. « Nous avons utilisé les capacités du détecteur de pixels intégrateur de gain adaptatif (AGIPD), ce qui nous a permis de capturer des modèles à ce taux élevé. Nous avons ensuite collecté et analysé les données avec des algorithmes personnalisés pour obtenir des images avec des résolutions record, " dit Ayyer.

"Cette étude a vraiment exploité la propriété unique du taux de réplétion élevé de notre installation, le détecteur à cadrage rapide et la livraison d'échantillon efficace, " dit Adrien Mancuso, scientifique de premier plan du groupe SPB/SFX. "Cela montre qu'à l'avenir, Le XFEL européen est bien placé pour explorer les limites de la « vision » pour les produits non cristallisés, biomolécules à température ambiante."