Dans nos corps, le transfert d'informations génétiques, infections virales et trafic de protéines, ainsi que la synthèse et la dégradation de biomolécules, sont tous des phénomènes qui nécessitent le transport de molécules à travers des canaux. Améliorer notre contrôle de ces canaux et la capacité des molécules à traverser pourrait avoir de nombreuses applications potentielles dans les domaines de l'énergie, biotechnologie et médecine. Il s'agit notamment du séquençage ultra-rapide de l'ADN, détection de marqueurs biologiques utilisés dans le diagnostic des maladies, repliement des protéines, la détermination à haute résolution de la taille des molécules biologiques ou encore le contrôle du transport d'ions ou de biomolécules grâce au capteur protéique.
Dans une nouvelle étude publiée dans EPJ E , Manuela Pastoriza-Gallego de l'Université Paris-Seine, La France, et ses collègues ont montré comment modifier les facteurs externes, comme la tension externe, contrôler le transport d'une molécule de sulfate de dextrane - un polyélectrolyte - à travers les nanopores du canal protéique de l'aérolysine.
Les molécules traversant de tels canaux biologiques sont souvent constituées d'une chaîne d'atomes, qui peut être plus grand que le diamètre des pores, généralement inférieure à 2 nanomètres de largeur et 10 nanomètres de longueur. Cela signifie qu'une force motrice est nécessaire pour surmonter la barrière énergétique du canal confinant la chaîne au nanopore. Le niveau de cette barrière énergétique dépend également des interactions molécule-pore. Les auteurs ont précédemment étudié un nanopore différent, appelé alpha-hémolysine.
Pour étudier la dynamique en milieu confiné au niveau d'une seule molécule, les scientifiques s'appuient sur la détection électrique. Ils ont identifié l'impact des chaînes protéiques partiellement repliées lors de la traversée du canal, qui conduisent à de très longs blocages dans les nanopores. Sur la base d'une comparaison avec leurs travaux antérieurs sur les nanopores d'alpha-hémolysine, ils ont prouvé que la transition de dépliement des protéines est indépendante du nanopore utilisé. Pour une protéine complètement dépliée, les auteurs ont démontré que l'entrée dans le pore doit surmonter une barrière énergétique minimale. Ils ont également montré que le temps de transport diminue de manière exponentielle avec la tension appliquée et augmente avec la longueur de la chaîne protéique.
