Une cage moléculaire créée en concevant des morceaux de protéines spécialisés. Sur la gauche se trouve une copie de la molécule de protéine conçue. Les 24 exemplaires à droite, chacun de couleur différente, faire la cage moléculaire. L'image de lavande sur la droite indique l'ouverture de l'espace vide au milieu du récipient et ne fait pas réellement partie de la structure moléculaire. Crédit :Yen-Ting Lai, Todd Yeates
Les biochimistes de l'UCLA ont créé la plus grande protéine jamais créée qui s'auto-assemble dans une « cage » moléculaire. La recherche pourrait conduire à des vaccins synthétiques qui protègent les gens de la grippe, VIH et autres maladies.
À une taille des centaines de fois plus petite qu'une cellule humaine, cela pourrait également conduire à de nouvelles méthodes d'administration de produits pharmaceutiques à l'intérieur des cellules, ou à la création de nouveaux matériaux à l'échelle nanométrique.
L'assemblage des protéines, qui a la forme d'un cube, a été construit à partir de 24 copies d'une protéine conçue dans le laboratoire de Todd Yeates, professeur de chimie et de biochimie à l'UCLA. Il est poreux, plus que tout autre assemblage de protéines jamais créé, avec de grandes ouvertures qui permettraient à d'autres grosses molécules de protéines d'entrer et de sortir.
La recherche a été récemment publiée en ligne dans la revue Chimie de la nature et paraîtra dans une future édition imprimée.
Yeates, l'auteur principal de l'étude, a cherché à construire des structures protéiques complexes qui s'auto-assemblent depuis qu'il a publié pour la première fois des recherches sur les protéines à auto-assemblage en 2001. En 2012, lui et ses collègues ont produit une cage moléculaire à auto-assemblage composée de 12 morceaux de protéines parfaitement combinés comme les pièces d'un puzzle. Maintenant, ils l'ont fait avec 24 pièces, et ils tentent actuellement de concevoir une cage moléculaire avec 60 pièces. Construire chaque protéine plus grande a présenté de nouveaux défis scientifiques, mais les plus grandes tailles pourraient potentiellement transporter plus de « cargaison ».
En principe, ces structures moléculaires devraient pouvoir transporter une cargaison qui pourrait ensuite être libérée à l'intérieur des cellules, dit Yeates, qui est membre du UCLA-Department of Energy Institute of Genomics and Proteomics et du California NanoSystems Institute à UCLA.
La recherche de Yeates a été financée par la National Science Foundation et le UCLA-DOE Institute of Genomics and Proteomics. L'auteur principal était Yen-Ting Lai, qui a mené la recherche en tant qu'étudiant diplômé de l'UCLA dans le laboratoire de Yeates et est maintenant chercheur postdoctoral à l'Arizona State University.
Le cube moléculaire est probablement trop poreux pour servir de contenant - pour les médicaments, par exemple, à l'intérieur d'un corps humain. "Mais les principes de conception pour faire une cage plus fermée seraient les mêmes, " Yeates a dit, ajoutant qu'il existe des moyens de rendre la cage moins stable lorsqu'elle pénètre dans une cellule, pour qu'il libère sa cargaison, comme une toxine qui pourrait tuer une cellule cancéreuse.
Yeates a déclaré que la méthode de son laboratoire pourrait également conduire à la production de vaccins synthétiques qui imiteraient ce qu'une cellule voit lorsqu'elle est infectée par un virus. Les vaccins provoqueraient une forte réponse du système immunitaire du corps et offriraient peut-être une meilleure protection contre les maladies que les vaccins traditionnels.
Yeates a commencé une collaboration de recherche avec Peter Kwong, chef de la section de biologie structurale des National Institutes of Health et leader national de la biologie structurale des virus de la maladie. Ils mèneront des recherches sur la fixation d'antigènes viraux aux cages moléculaires.
