(PhysOrg.com) -- Les physiciens de l'UCLA ont effectué des mesures nanomécaniques d'une résolution sans précédent sur des molécules de protéines.

Les nouvelles mesures, par le professeur de physique de l'UCLA Giovanni Zocchi et l'ancien étudiant diplômé en physique de l'UCLA Yong Wang, ont une résolution environ 100 fois supérieure aux mesures mécaniques précédentes, une prouesse nanotechnologique qui révèle une molécule de protéine isolée, étonnamment, n'est ni solide ni liquide.

"Les protéines sont les machines moléculaires de la vie, les molécules dont nous sommes faits, " a déclaré Zocchi. "Nous avons constaté que parfois ils se comportent comme un solide et parfois comme un liquide.

"Les solides ont une forme tandis que les liquides s'écoulent - pour des matériaux simples à faibles contraintes. Cependant, pour les matériaux complexes, ou de fortes contraintes, le comportement peut être intermédiaire. Soumis à des forces mécaniques, un matériau peut être élastique et stocker de l'énergie mécanique (solide simple), visqueuse et dissiper l'énergie mécanique (fluide simple), ou viscoélastique et à la fois stockent et dissipent l'énergie mécanique (solide complexe, fluide complexe). Le comportement viscoélastique caractéristique d'une matière plus complexe n'avait pas été clairement observé auparavant sur des protéines isolées car les mesures mécaniques ont tendance à détruire les protéines."

La nouvelle méthode de nanotechnologie de Zocchi et Wang leur a permis d'appliquer des contraintes et de sonder la mécanique de la protéine sans la détruire. Wang, maintenant chercheur postdoctoral en physique à l'Université de l'Illinois à Urbana-Champaign, et Zocchi a découvert une « transition vers un régime viscoélastique dans la réponse mécanique » de la protéine.

"En dessous de la transition, la protéine répond élastiquement, comme un printemps, " dit Zocchi. " Au-dessus de la transition, la protéine coule comme un liquide visqueux. Cependant, la transition est réversible si la contrainte est supprimée. Les changements de conformation fonctionnels des enzymes (changements dans la forme de la molécule) doivent généralement opérer à travers cette transition. »

Les mesures ont été effectuées sur l'enzyme guanylate kinase, ou GK, un membre d'une classe essentielle d'enzymes appelées kinases. Spécifiquement, GK transfère un groupe phosphate de l'ATP (le "carburant" universel de la cellule) au GMP, produire du PIB, un composant métabolique essentiel, dit Zocchi.

L'étude sur la caractérisation de la "transition visco-élastique" est publiée ce mois-ci dans la revue en ligne PLoS ONE, une publication de la Public Library of Science. La recherche a été financée par le gouvernement fédéral par la division de recherche sur les matériaux de la National Science Foundation et par une subvention du programme de recherche en laboratoire de l'Université de Californie.

Zocchi et Wang ont publié des résultats connexes plus tôt cette année dans la revue Europhysics Letters, une publication de la Société Européenne de Physique, et la revue Physical Review Letters.

Dans des recherches antérieures, Zocchi et ses collègues ont signalé une étape importante dans le contrôle mécanique des réactions chimiques l'année dernière, a fait un pas important vers une nouvelle approche de l'ingénierie des protéines en 2006, a créé un mécanisme à l'échelle nanométrique pour contrôler de manière externe la fonction et l'action d'une protéine en 2005, et a créé un capteur nanométrique unique en son genre utilisant une seule molécule de moins de 20 nanomètres de long en 2003.