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    Utiliser l'intrication quantique pour étudier les protéines

    Crédit :ACS

    Pour la première fois, un chimiste de l'Université du Michigan a utilisé l'intrication quantique pour examiner les structures des protéines, un processus qui ne nécessite qu'un très petit nombre de photons de lumière.

    Traditionnellement, les scientifiques ont utilisé de puissants microscopes à balayage laser pour étudier les protéines à l'échelle moléculaire. Mais les lasers traditionnels présentent deux problèmes. D'abord, l'intensité du laser peut endommager l'échantillon examiné. Seconde, le laser projette des photons sur l'échantillon, qui s'éloignent ensuite de la cible.

    Au lieu, Le professeur de chimie de l'UM Theodore Goodson et la méthode de son équipe d'utilisation de l'intrication quantique n'utilisent qu'un petit nombre de photons pour en savoir plus sur les molécules. Dans ce cas, l'équipe a étudié les flavines, un groupe d'enzymes essentielles au métabolisme énergétique dans le corps.

    L'intrication quantique est l'idée que les propriétés d'une paire ou d'un groupe de particules dépendent les unes des autres, même si les particules sont séparées par de grandes distances. Par exemple, si une particule tourne dans le sens des aiguilles d'une montre, l'autre de sa paire tournera en sens inverse, s'ils sont enchevêtrés. Cette relation persiste même si les particules sont à des milliers de kilomètres, dit Goodson.

    "Il s'avère que si vous avez des photons intriqués, ce degré élevé de corrélation peut interagir avec les molécules de protéines d'une manière différente que si elles ne sont pas enchevêtrées, " Goodson a déclaré. "Nous sommes capables de sonder les propriétés des protéines avec un nombre extrêmement petit de photons."

    Les photons intriqués sont produits en envoyant une lumière laser à travers un cristal pas plus gros que le bout d'un ongle. Lorsque la lumière traverse le cristal d'une certaine manière, certains photons s'enchevêtrent. Ces paires enchevêtrées sont ensuite utilisées pour examiner les molécules cibles.

    Ces photons excitent des états électroniques dans la protéine. Sur la base du rayonnement électromagnétique émis par la molécule lorsqu'elle est excitée par les photons, Goodson peut déterminer des propriétés spécifiques sur la molécule, une méthode appelée spectroscopie.

    Le nombre de photons requis pour la spectroscopie de photons intriqués est extraordinairement faible par rapport aux méthodes de spectroscopie laser traditionnelles.

    "Pouvez-vous imaginer faire une enquête où vous pouvez utiliser 10 ordres de grandeur de photons en moins pour sonder la caractéristique particulière d'un matériau, échantillon biologique, ou une très petite quantité d'un produit chimique sur une surface ?", a déclaré Goodson.

    En utilisant cette méthode, Goodson et son équipe ont pu voir une nouvelle interaction au sein d'une protéine flavine. En regardant les flavoprotéines, l'équipe a pu voir des différences dans leur spectroscopie utilisant l'intrication quantique par rapport à l'utilisation de la lumière classique.

    La méthode ouvre de nouvelles voies pour la microscopie d'imagerie, dit Goodson. Regarder des photons intriqués interagir avec des molécules dans des protéines peut enseigner aux scientifiques quelque chose de nouveau sur les états électroniques de ces molécules.

    "Par exemple, en photosynthèse, lorsque les photons fournissent de l'énergie au centre de réaction photosynthétique, le mécanisme de cet effet pourrait être amélioré en utilisant la lumière quantique, " dit-il. " Avec un processus d'excitation de photons intriqués, il peut être possible d'optimiser ainsi que d'améliorer les processus de transfert d'énergie dans les systèmes biologiques. Cela pourrait conduire à de nouvelles informations sur les processus chimiques et biologiques dans ces complexes biologiques naturels. »

    Prochain, le groupe espère étudier les propriétés des molécules organiques et biologiques en utilisant des photons intriqués dans un microscope. Les co-auteurs de l'étude sont Juan Villabona-Monsalve et Oleg Varnavski du département de chimie de l'UM et Bruce Palfey du département de chimie biologique de l'UM.

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