L’étude s’est concentrée sur un complexe protéique connu sous le nom de transporteur ABC (ATP-binding cassette), responsable du transport d’un large éventail de molécules, notamment des ions, des sucres, des lipides et des médicaments. Les chercheurs ont utilisé des techniques d’imagerie avancées pour visualiser la dynamique structurelle du transporteur ABC au cours de son cycle de transport.
Ils ont découvert que le transporteur ABC subit une série de changements conformationnels au cours du processus de transport, étroitement liés à l'hydrolyse de l'adénosine triphosphate (ATP), la monnaie énergétique cellulaire. L'hydrolyse de l'ATP fournit l'énergie nécessaire pour entraîner le transport des molécules contre le gradient de concentration.
Plus précisément, l’étude a révélé que la liaison de l’ATP au transporteur initie une série de changements conformationnels, conduisant à la formation d’un état intermédiaire de haute énergie. Cet état de haute énergie permet au transporteur de capturer et de lier les molécules à transporter. Par la suite, l’hydrolyse de l’ATP déclenche des changements conformationnels supplémentaires, conduisant à la libération des molécules transportées du côté opposé de la membrane.
Les chercheurs ont également observé que le transporteur ABC subit des changements conformationnels alternés entre deux orientations au cours du cycle de transport. Ces mouvements alternés sont essentiels pour remettre le transporteur dans son état initial, prêt pour un autre tour de transport.
Dans l’ensemble, l’étude fournit une compréhension détaillée des mécanismes moléculaires par lesquels les transporteurs ABC utilisent l’énergie ATP pour transporter des molécules contre des gradients de concentration. Ces connaissances pourraient avoir des implications importantes pour le développement de nouvelles stratégies thérapeutiques ciblant les transporteurs ABC, connus pour jouer un rôle dans la résistance aux médicaments dans le cancer et d'autres maladies.
