Andy Sotiriou/Photodisc/Getty Images
Les enzymes accélèrent des réactions chimiques spécifiques, mais nombre d’entre elles nécessitent un cofacteur (un ion ou une molécule non protéique) pour remplir leur fonction. Lorsqu'un cofacteur est absent, l'enzyme perd sa capacité catalytique, rendant la réaction inefficace.
Un cofacteur est un composant non protéique essentiel qui permet à une enzyme de catalyser sa réaction. La suppression du cofacteur arrête l’activité de l’enzyme. Par exemple, l’anhydrase carbonique présente dans le sang humain convertit l’eau et le dioxyde de carbone en acide carbonique; il nécessite un ion zinc pour lier l’eau et faciliter la réaction. Sans zinc, l'anhydrase carbonique devient inactive.
Les cofacteurs se déclinent en deux variétés principales :
De nombreuses vitamines servent de cofacteurs ou de précurseurs enzymatiques. Certains cofacteurs sont étroitement liés et deviennent des parties intégrantes de l'enzyme, appelés groupes prothétiques, tandis que d'autres se lient de manière lâche.
Le rôle d’un cofacteur dépend du mécanisme catalytique de l’enzyme. Dans l’anhydrase carbonique, l’ion zinc se trouve dans la fente du site actif et attire une molécule d’eau. Sa charge positive stabilise la formation d’un ion hydroxyde, qui attaque ensuite le dioxyde de carbone pour former de l’acide carbonique. En permettant la perte d'un ion hydrogène de l'eau, le zinc pilote directement la réaction.
La suppression intentionnelle d'un cofacteur est une stratégie courante pour inhiber une activité enzymatique indésirable. En biologie moléculaire, l'EDTA chélate les ions magnésium, rendant les DNases inactives et protégeant l'ADN extrait. De même, de nombreux antibiotiques ciblent les enzymes bactériennes en se liant ou en déplaçant les cofacteurs métalliques essentiels.
