1. Proximité et orientation: Les enzymes rassemblent les réactifs dans la bonne orientation pour faciliter la réaction. Cela réduit l'entropie du système, ce qui rend la réaction plus favorable.
2. Souche ou distorsion: Les enzymes peuvent se lier aux substrats d'une manière qui déforme leur forme, les rendant plus réactives. Ceci est souvent réalisé en liant les substrats dans une conformation proche de l'état de transition.
3. Interactions électrostatiques: Les enzymes peuvent utiliser des acides aminés ou des cofacteurs chargés pour stabiliser l'état de transition et réduire son énergie. Ceci est particulièrement important pour les réactions impliquant des intermédiaires chargés.
4. Catalyse acide-base: Les enzymes peuvent utiliser des résidus d'acides aminés pour donner ou accepter des protons, facilitant la formation de l'état de transition. Ceci est crucial pour les réactions impliquant le transfert de protons.
Autres mécanismes importants:
* Catalyse des ions métalliques: Certaines enzymes utilisent des ions métalliques pour stabiliser les intermédiaires chargés ou pour faciliter les réactions redox.
* Catalyse covalente: Les enzymes peuvent former des liaisons covalentes temporaires avec des substrats pour modifier leur réactivité.
Il est important de se rappeler que ces mécanismes fonctionnent souvent ensemble dans une interaction complexe pour atteindre l'effet catalytique souhaité. Le mécanisme spécifique dépendra de l'enzyme individuelle et de la réaction catalysée.
