Des chercheurs de l'Institut Paul Scherrer PSI ont caractérisé pour la première fois avec précision l'enzyme styrène oxyde isomérase, qui peut être utilisée pour produire des produits chimiques précieux et des précurseurs de médicaments de manière respectueuse de l'environnement. L'étude paraît dans la revue Nature Chemistry .
Les enzymes sont de puissantes biomolécules qui peuvent être utilisées pour produire de nombreuses substances dans des conditions ambiantes. Ils permettent une chimie « verte », qui réduit la pollution environnementale résultant des procédés utilisés en chimie de synthèse. Les chercheurs du PSI ont désormais caractérisé en détail un outil issu de la nature:l'enzyme oxyde de styrène isomérase. C'est la version biologique de la réaction de Meinwald, une réaction chimique importante en chimie organique.
«L'enzyme découverte il y a plusieurs dizaines d'années est produite par des bactéries», explique Richard Kammerer du Laboratoire de recherche biomoléculaire du PSI. Son collègue Xiaodan Li ajoute :« Mais comme son fonctionnement n'était pas connu, son application pratique a été jusqu'à présent limitée. » Les deux chercheurs et leur équipe ont élucidé la structure de l'enzyme ainsi que son fonctionnement.
Les micro-organismes possèdent des enzymes spécifiques avec lesquelles ils peuvent, par exemple, décomposer les substances nocives et les utiliser comme nutriments. L'oxyde de styrène isomérase en fait partie. Associé à deux autres enzymes, il permet à certaines bactéries environnementales de se développer sur l'hydrocarbure styrène.
L'oxyde de styrène isomérase catalyse une étape très spécifique de la réaction :elle divise un cycle à trois chaînons dans l'oxyde de styrène constitué d'un atome d'oxygène et de deux atomes de carbone, ce qu'on appelle un époxyde. Ainsi, l’enzyme est hautement spécifique et ne crée qu’un seul produit. Il est également capable de convertir un certain nombre de substances supplémentaires, produisant ainsi d'importants précurseurs pour des applications médicales.
Un avantage particulier réside dans le fait que dans de nombreuses réactions chimiques, il se forme à la fois une image et une image miroir d’un composé chimique, qui peuvent avoir des effets biologiques complètement différents. Mais cette enzyme ne crée spécifiquement qu’un seul des deux produits. En chimie, cette propriété est appelée stéréospécificité :elle est particulièrement importante pour la génération de molécules précurseurs de médicaments.
"L'enzyme est un exemple impressionnant de la façon dont la nature rend possibles les réactions chimiques d'une manière simple et ingénieuse", explique Li.
Au cours de leurs recherches, menées en partie à la Source de Lumière Suisse SLS, les chercheurs du PSI ont découvert le secret de l'enzyme:un groupe contenant du fer à l'intérieur, semblable au pigment contenant du fer dans nos globules rouges. Ce groupe hème lie le cycle époxyde, et c'est ainsi qu'il rend la réaction si simple et efficace.
D'autres parties des recherches ont été réalisées par le groupe de Volodymyr Korkhov, également du Laboratoire de recherche biomoléculaire du PSI et professeur associé au Département de biologie de l'ETH Zurich, en utilisant la cryomicroscopie électronique.
Li et Kammerer sont convaincus que l'enzyme s'avérera extrêmement utile dans les industries chimique et pharmaceutique. "C'est jusqu'à présent la seule enzyme bactérienne connue pour catalyser la réaction de Meinwald", souligne Kammerer. Avec l'aide de l'enzyme, l'industrie pourrait produire des précurseurs de médicaments et de produits chimiques importants dans des conditions économes en énergie et respectueuses de l'environnement.
Li ajoute :"L'enzyme pourrait potentiellement être modifiée de manière à pouvoir produire un grand nombre de nouvelles substances."
De plus, l'enzyme est très stable et convient donc aux applications industrielles à grande échelle.
"Cela deviendra certainement un nouvel outil important pour l'économie circulaire et la chimie verte", sont convaincus les chercheurs du PSI.
Plus d'informations : Base structurelle du réarrangement de Meinwald catalysé par l'oxyde de styrène isomérase, Nature Chemistry (2024). DOI :10.1038/s41557-024-01523-y
Informations sur le journal : Chimie naturelle
Fourni par l'Institut Paul Scherrer
