L'enzyme catalase est l'une des enzymes les plus efficaces connues, puisque chaque enzyme peut effectuer près de 800 000 événements catalytiques par seconde. La catalase protège les cellules des molécules de peroxyde d'hydrogène (H2O2) en les convertissant en oxygène (O2) et en eau (H2O). H2O2 peut endommager l'ADN. La catalase est formée de quatre parties individuelles, ou monomères, qui enveloppent une enzyme en forme d'haltère. Chaque monomère a un centre catalytique qui contient une molécule d'hème, qui lie l'oxygène. Chaque monomère lie également une molécule de NADPH, qui protège l'enzyme elle-même contre les effets néfastes de H2O2. Catalase fonctionne mieux à un pH de 7, et est très abondante dans les peroxysomes, qui sont les poches à l'intérieur d'une cellule qui décomposent les molécules toxiques.
Tous les quatre, et un pour tous
Catalase est une enzyme en quatre parties, ou un tétramère. Quatre monomères s'enroulent l'un autour de l'autre pour former une enzyme en forme d'haltère. Chaque monomère a quatre domaines, ou des parties du corps semblables à des parties qui font des choses différentes. Le deuxième domaine est celui qui contient le groupe hème. Le troisième domaine est connu sous le nom de domaine d'emballage, où les quatre monomères s'enroulent l'un autour de l'autre pour former un tétramère. De nombreux ponts salins, ou des interactions ioniques entre des chaînes latérales d'acide aminé chargées positivement et négativement, maintiennent les quatre monomères ensemble. Les monomères se tissent l'un autour de l'autre, ce qui rend l'enzyme tétramère très stable.
Il porte des outils
Chaque monomère du tétramère de la catalase contient un groupe hème. Les groupes hème sont des molécules en forme de disque qui ont un atome de fer au centre, qui lie l'oxygène. L'hème est enterré au milieu du domaine catalytique de chaque monomère. Chaque monomère de catalase lie également une molécule de NADPH, mais à sa surface. Le NADPH est là pour protéger l'enzyme du H2O2 qu'il doit catalyser. Une molécule de H2O2 peut devenir une molécule de superoxyde, deux atomes d'oxygène liés entre eux, l'un d'entre eux ayant un électron supplémentaire hautement réactif, ce qui signifie qu'il peut interagir avec les électrons dans les liaisons chimiques des autres molécules et rompre ces liaisons
C'est rapide
Les radicaux oxygénés, tels que H2O2, sont produits par des processus cellulaires normaux. Comme ils sont dangereux pour la cellule, ils doivent être convertis en molécules bénignes. La catalase est l'une des enzymes les plus rapides connues. Chaque monomère dans le tétramère de la catalase peut effectuer près de 200 000 événements catalytiques par seconde. Comme un tétramère a quatre monomères, chaque enzyme catalase peut faire près de 800 000 événements catalytiques par seconde. Catalase a besoin de ce niveau d'efficacité car H2O2 est dangereux pour la cellule. Les enzymes catalases s'accumulent dans des poches appelées peroxysomes dans une cellule. Les peroxysomes sont des vésicules qui dégradent les molécules toxiques pour la cellule, y compris les radicaux oxygène tels que H2O2.
pH neutre
Les chercheurs ont étudié l'activité de la catalase à un pH de 7,4 et à 25 degrés Celsius (77 degrés Fahrenheit). Le pH optimal pour la catalase est d'environ 7, de sorte que les chercheurs arrêtent l'activité de la catalase dans un tube à essai pour modifier le pH en ajoutant un acide fort ou une base forte. Dans la cellule, la catalase s'accumule dans les peroxysomes, qui ont des pH variables lorsqu'ils sont mesurés dans différentes cellules. La revue "IUBMB Life" a rapporté que les peroxysomes ont des pH compris entre 5,8-6,0, 6,9-7,1 et 8,2. Ainsi, différents peroxysomes peuvent contenir différentes quantités de catalase, ou peuvent activer ou désactiver la catalase en fonction de la façon dont ils régulent leur niveau de pH interne.
