La co-agrégation de plusieurs protéines pathogènes est courante dans les maladies neurodégénératives. Cependant, la déconvolution d'un tel processus biochimique est toujours difficile.

Récemment, un groupe de recherche dirigé par le professeur Liu Yu de l'Institut de physique chimique de Dalian (DICP) de l'Académie chinoise des sciences a développé un test de décalage thermique fluorogène bicolore pour démontrer simultanément l'agrégation de deux protéines différentes et étudier quantitativement leur stabilité thermodynamique pendant co-agrégation.

Cette étude a été publiée dans Sciences chimiques .

Les chercheurs ont développé des capteurs d'agrégation de protéines fluorogènes multicolores pour étendre la couverture spectrale. Ensuite, ils ont quantifié les changements de températures de fusion dans un système protéique modèle hétérozygote, qui a révélé que la stabilité thermodynamique des protéines de type sauvage était significativement compromise par les protéines mutantes mais pas l'inverse.

Ils ont également examiné comment les ligands de petites molécules interféraient de manière sélective et différentielle avec une telle interaction.

"Ces capteurs sont adaptés pour visualiser comment différentes protéines exercent une influence les unes sur les autres lors de leur co-agrégation dans les cellules vivantes, " a déclaré le professeur Liu.

En particulier, ils ont étudié comment les protéines de transthyrétine amyloïdogènes interagissaient avec les protéines d'apolipoprotéine IV au cours de leur processus de co-agrégation, ce qui indiquait que l'apolipoprotéine IV était un chaperon pharmacologique.