Les hydrogénases peuvent convertir l'hydrogène aussi efficacement que les coûteux catalyseurs au platine. Afin de les rendre utilisables pour des applications biotechnologiques, les chercheurs déchiffrent en détail leur fonctionnement. Une équipe de la Ruhr-Universität Bochum et de l'Université d'Oxford rapporte maintenant dans la revue Actes de l'Académie nationale des sciences ( PNAS ) que le transfert de protons et d'électrons par l'enzyme a lieu spatialement séparé, mais est néanmoins couplé et donc, un facteur décisif d'efficacité. L'article a été publié en ligne le 10 août 2020.

Producteurs d'hydrogène les plus efficaces

La classe dite des [FeFe]-hydrogénases, qui se trouvent par exemple dans les algues vertes, sont les producteurs d'hydrogène les plus efficaces de la nature. Ils peuvent à la fois produire et diviser de l'hydrogène. La réaction chimique réelle a lieu sur le site actif enfoui profondément à l'intérieur de l'enzyme. « Les électrons et protons nécessaires à la réaction doivent donc trouver un moyen efficace d'y parvenir, " explique le Dr Oliver Lampret du Groupe de recherche en photobiotechnologie à Bochum, l'un des auteurs de l'article. Le transport des électrons s'effectue via un fil électrique, pour ainsi dire, constitué de plusieurs amas fer-soufre. Les protons sont transportés vers le centre actif via une voie de transfert de protons constituée de cinq acides aminés et d'une molécule d'eau.

"Bien que l'on sache qu'il existait un mécanisme de transfert d'électrons couplé à des protons, les chercheurs avaient supposé jusqu'à présent que le couplage n'avait lieu qu'au centre actif lui-même, " dit le professeur Thomas Happe, Responsable du Groupe de Recherche en Photobiotechnologie.

L'ingénierie des protéines rend le couplage visible

L'équipe a manipulé les hydrogénases de manière à ce que le transfert de protons soit significativement plus lent, mais l'hydrogène pouvait encore être converti. En utilisant l'électrochimie dynamique, ils ont montré que la conversion de l'hydrogène diminuait de manière significative et plus important encore, des surtensions importantes étaient nécessaires pour catalyser la production ou la division de l'hydrogène. En manipulant la voie de transfert des protons, les chercheurs avaient indirectement réduit le taux de transfert d'électrons.

"Comme les deux voies de transfert sont spatialement séparées, nous supposons qu'un couplage coopératif à longue distance des deux processus est nécessaire pour une catalyse efficace, " conclut Oliver Lampret. Les résultats devraient aider à développer des catalyseurs d'hydrogénase miniaturisés plus efficaces à l'avenir.