Imaginez un sucre qui ne contient que 38 pour cent des calories du sucre de table traditionnel, est sans danger pour les diabétiques, et ne causera pas de caries. Maintenant, ajoutez que cet édulcorant de rêve n'est pas un substitut artificiel mais un vrai sucre trouvé dans la nature et il a le goût de, bien, du sucre. Vous voudriez probablement l'utiliser dans votre prochaine tasse de café, droit?

Ce sucre est appelé tagatose. La FDA l'a approuvé comme additif alimentaire, et il n'y a eu aucun rapport à ce jour sur les problèmes que de nombreux succédanés du sucre ont, comme un goût métallique, ou pire, liens avec le cancer - selon les chercheurs et la FAO/OMS, qui a certifié le sucre comme "généralement considéré comme sûr".

Alors pourquoi n'est-ce pas dans tous vos desserts préférés ? La réponse réside dans le coût de sa production. Bien que dérivé de fruits et de produits laitiers, tagatose n'est pas abondant et est difficile à extraire de ces sources. Le processus de fabrication implique une conversion du galactose plus facile à obtenir en tagatose et est très inefficace, avec des rendements qui peuvent atteindre seulement 30 pour cent.

Mais des chercheurs de l'Université Tufts ont mis au point un processus qui pourrait libérer le potentiel commercial de ce produit hypocalorique, sucre à faible indice glycémique. Dans une publication récente en Communication Nature , Professeur adjoint Nikhil Nair et stagiaire postdoctoral Josef Bober, tous deux issus de l'école d'ingénieurs, a trouvé un moyen innovant de produire le sucre en utilisant des bactéries comme de minuscules bioréacteurs qui encapsulent les enzymes et les réactifs.

En utilisant cette approche, ils ont obtenu des rendements jusqu'à 85 pour cent. Bien qu'il y ait de nombreuses étapes entre le laboratoire et la production commerciale, des rendements aussi élevés pourraient conduire à une fabrication à grande échelle et à la tagatose sur chaque étagère de supermarché.

L'enzyme de choix pour fabriquer le tagatose à partir du galactose est appelée L-arabinose isomérase (LAI). Cependant, le galactose n'est pas la cible principale de l'enzyme, les vitesses et les rendements de la réaction avec le galactose sont donc moins qu'optimaux.

Dans une solution, l'enzyme elle-même n'est pas très stable, et la réaction ne peut avancer que jusqu'à ce qu'environ 39% du sucre soit converti en tagatose à 37 degrés Celsius (environ 99 degrés Fahrenheit), et seulement jusqu'à 16% à 50 degrés Celsius (environ 122 degrés Fahrenheit), avant que l'enzyme ne se dégrade.

Nair et Bober ont cherché à surmonter chacun de ces obstacles grâce à la bioproduction, en utilisant Lactobacillus plantarum, une bactérie sans danger pour les aliments, pour fabriquer de grandes quantités de l'enzyme LAI et la maintenir sûre et stable dans les limites de la paroi cellulaire bactérienne.

Ils ont découvert que lorsqu'ils sont exprimés dans L. plantarum, l'enzyme a continué à convertir le galactose en tagatose et a poussé le rendement à 47 pour cent à 37 degrés Celsius. Mais maintenant que l'enzyme LAI s'est stabilisée dans la cellule, il pourrait augmenter le rendement à 83 pour cent à la température plus élevée de 50 degrés Celsius sans se dégrader de manière significative, et il produisait du tagatose à un rythme beaucoup plus rapide.

Pour déterminer s'ils pouvaient pousser la réaction encore plus vite, Nair et Bober ont examiné ce qui pourrait encore le limiter. Ils ont trouvé des preuves que le transport de la matière première, galactose, dans la cellule était un facteur limitant. Pour résoudre ce problème, ils ont traité les bactéries avec de très faibles concentrations de détergents, juste assez pour que leurs parois cellulaires fuient, selon les chercheurs. Le galactose a pu entrer et le tagatose a été libéré des cellules, permettre à l'enzyme de convertir le galactose en tagatose à une vitesse plus rapide, gagner quelques heures sur le temps nécessaire pour atteindre un rendement de 85 pour cent à 50 degrés Celsius.

"Vous ne pouvez pas battre la thermodynamique. Mais même si c'est vrai, vous pouvez contourner ses limitations par des solutions d'ingénierie, " dit Nair, qui est l'auteur correspondant de l'étude. "C'est comme le fait que l'eau ne s'écoulera pas naturellement d'une altitude plus basse à une altitude plus élevée parce que la thermodynamique ne le permettra pas. Cependant, vous pouvez battre le système par, par exemple, à l'aide d'un siphon, qui tire l'eau d'abord avant de la laisser sortir par l'autre extrémité."

Encapsulation de l'enzyme pour la stabilité, exécuter la réaction à une température plus élevée, et l'alimentation de plus de matière de départ à travers des membranes cellulaires qui fuient sont tous des "siphons" utilisés pour faire avancer la réaction.

Bien que davantage de travail soit nécessaire pour déterminer si le processus peut être étendu à des applications commerciales, la bioproduction a le potentiel d'améliorer les rendements et d'avoir un impact sur le marché des substituts d'édulcorants, qui était estimée à 7,2 milliards de dollars en 2018, selon le cabinet d'études de marché Knowledge Sourcing Intelligence.

Nair et Bober notent également qu'il existe de nombreuses autres enzymes qui peuvent bénéficier de l'utilisation de bactéries comme minuscules réacteurs chimiques qui augmentent la stabilité des enzymes pour les réactions à haute température et améliorent les taux et les rendements de conversion et de synthèse. Alors qu'ils envisagent d'explorer d'autres applications, de la fabrication d'ingrédients alimentaires aux plastiques, il y en aura beaucoup dans leur assiette.