Le brillant physicien Richard Feynman a dit que, en principe, la biologie peut être expliquée par la compréhension de l'agitation et du tremblement des atomes. Pour la première fois, nouvelle recherche de l'Université de Bristol, Royaume-Uni et l'Université de Waikoto, La Nouvelle-Zélande explique comment ces « remuements et secousses » des atomes dans les enzymes – les protéines qui déclenchent les réactions biologiques – sont « chorégraphiés » pour les faire fonctionner à une température particulière. La catalyse enzymatique est essentielle à la vie, et cette recherche met en lumière la façon dont les enzymes ont évolué et se sont adaptées, permettant aux organismes d'évoluer pour vivre à des températures différentes.

Il s'agit de la première étude à lier la danse de l'enzyme (en détail atomique) directement à sa température optimale. Ces résultats fournissent de nouvelles informations sur la façon dont la structure des enzymes est liée à son rôle de catalyseur et, surtout, pourrait fournir une voie à la conception de meilleurs biocatalyseurs à utiliser dans les réactions chimiques dans les processus industriels, comme la production de drogues. Cela indique également pourquoi les protéines ont finalement été préférées par l'évolution aux acides nucléiques en tant que catalyseurs en biologie :les protéines offrent beaucoup plus de capacité à « régler » leurs « remuements et remuements » et leur réponse aux réactions chimiques.

Le Dr Marc van der Kamp et le professeur Adrian Mulholland (Bristol) ont travaillé avec le professeur Vic Arcus (Waikoto, NZ) et collègues, pour trouver comment le « remuant et secouant », ou la dynamique des enzymes est "réduite" au cours de la réaction qu'elles catalysent. Par conséquent, la capacité calorifique des enzymes change au cours de la réaction, et c'est la taille de ce changement qui est le facteur critique pour déterminer la température à laquelle l'enzyme fonctionne le mieux.

Alors, qu'est-ce qui fait que la capacité calorifique d'une enzyme change au cours de la réaction ? Et en quoi est-ce différent dans différentes enzymes, afin que leurs activités catalytiques soient adaptées à l'organisme et à la température de l'environnement dans lequel ils vivent ?

Le Dr Van der Kamp a déclaré:"Nos simulations informatiques du" remuement et du tremblement "des enzymes à différents stades de la réaction nous indiquent comment ces fluctuations structurelles donnent lieu à la différence de capacité thermique, et peut ainsi prédire la température optimale d'une enzyme. Notre travail a démontré que nous pouvons le faire avec précision pour deux enzymes complètement différentes, en comparant aux données expérimentales.

"Ce qui est fascinant à voir, c'est que toute la structure enzymatique est importante :la 'danse' ne change pas seulement à proximité de l'endroit où la réaction chimique a lieu, mais aussi dans des parties beaucoup plus éloignées. Ceci a des conséquences sur l'évolution :la combinaison de la structure de l'enzyme et de la réaction que l'enzyme catalyse définira sa température de fonctionnement optimale. Un changement subtil de structure peut changer la 'danse'."

Le travail permet d'expliquer comment les organismes peuvent évoluer pour vivre à différentes températures, et des indices sur la raison pour laquelle les protéines ont finalement été préférées par l'évolution aux acides nucléiques en tant que catalyseurs en biologie :les protéines offrent beaucoup plus de capacité à « régler » leurs « remuements et remuements » et leur réponse aux réactions chimiques.

Les enzymes ont une température optimale à laquelle elles sont le plus catalytiquement actives. Au dessus de cette température, ils deviennent moins actifs. L'explication du manuel est que les enzymes se déploient (perdent leur forme fonctionnelle), mais ce n'est pas correct. Au lieu, une propriété physique de base - la capacité calorifique - explique et prédit la dépendance à la température des enzymes. La capacité calorifique change au cours de la réaction et est « réglée » pour donner la température optimale.