Des chercheurs de l'Institut des nanosciences et nanotechnologies de l'Université de Barcelone (IN2UB) ont présenté la première étude informatique qui imite la sélection naturelle des protéines dans l'eau dans différentes conditions environnementales, visant à concevoir des séquences d'acides aminés capables d'exprimer leurs fonctions à des températures et des pressions spécifiques.

"Les résultats sont significatifs pour comprendre l'évolution des protéines sur Terre, car ils expliquent pourquoi les protéines qui ont évolué dans les premiers environnements à haute température sont capables de fonctionner dans les conditions ambiantes actuelles. Nous étayons également l'hypothèse que de nombreuses caractéristiques observées dans les protéines surviennent naturellement lorsque le processus de sélection prend explicitement en compte les propriétés thermodynamiques du solvant" explique Giancarlo Franzese, chercheur à l'IN2UB.

"Par exemple, avec nos résultats, nous pouvons expliquer pourquoi la surface d'une protéine repliée n'est pas à 100 pour cent hydrophile, quelque chose qui est énergétiquement défavorable, " ajoute Valentino Bianco, qui détient un doctorat en physique de l'Université de Barcelone et est maintenant chercheur postdoctoral à l'Université de Vienne.

Les protéines et leur environnement

Les protéines sont de grosses molécules complexes qui remplissent de nombreuses fonctions essentielles dans les cellules vivantes. Les protéines ont une gamme de températures et de pressions pour lesquelles elles sont stables. De nombreuses formes de vie prospèrent sous des températures et des pressions extrêmes, ce qui implique que leurs protéines sont naturellement sélectionnées pour leur environnement. Grâce à cette étude de recherche, qui a été publié dans la revue Pysical Review X, on comprend maintenant comment la sélection réagit aux changements drastiques dans un environnement aqueux.

Les simulations sont basées sur un nouveau modèle dans lequel les protéines s'adaptent à une gamme de conditions thermodynamiques. "Nous constatons que le processus de sélection des protéines dépend fortement des propriétés moléculaires de l'eau environnante, " explique Giancarlo Franzese. Les protéines sélectionnées à des températures plus élevées sont également stables sur une plus large plage de températures et de pressions que celles sélectionnées à des températures plus basses. " Nous montrons également que les protéines à haute température présentent une ségrégation entre la surface hydrophile et le noyau hydrophobe plus élevée que les protéines sélectionnées. à basse température, " ajoute Franzese. Par conséquent, la ségrégation des séquences d'une protéine conçue dépend de la température et de la pression de sélection, ce qui est cohérent avec ce qui est observé dans les protéines naturelles travaillant dans différentes conditions environnementales.