Les scientifiques du Trinity College Dublin ont acquis des informations structurelles clés sur les machines utilisées par les opportunistes, bactéries pathogènes, ce qui peut aider les chimistes à concevoir de nouveaux médicaments pour les inhiber.

Les scientifiques, dirigé par un membre émérite de la Trinity's School of Biochemistry and Immunology, Professeur Martin Caffrey, a utilisé des techniques de cristallographie aux rayons X de nouvelle génération pour « regarder sous le capot bactérien » et produire un modèle moléculaire qui peut être utilisé pour concevoir des médicaments qui minimisent les effets hors cible et attaquent toute faiblesse structurelle.

La recherche, qui montre qu'une enzyme clé utilisée dans les bactéries courantes Pseudomonas aeruginosa et Escherichia coli est remarquablement similaire dans sa structure chez les deux espèces, a récemment été publié dans une revue internationale de premier plan Communication Nature . Ces deux bactéries infectent les gens de manière opportuniste, et peut causer des décès.

Le professeur Caffrey a déclaré:"Les plans structurels des deux bactéries, bien que très similaires, diffèrent dans leurs moindres détails. Ces différences subtiles pourraient être exploitées pour concevoir des thérapies spécifiques aux espèces avec une probabilité réduite de développement d'une résistance aux antibiotiques."

Les deux Pseudomonas aeruginosa et Escherichia coli sont médicalement importants, provoquant des problèmes chez des dizaines de milliers de patients chaque année. Les deux sont connus pour avoir développé une résistance à une pléthore de médicaments de premier choix utilisés pour les traiter. Et avec la résistance aux antimicrobiens à la hausse en général, l'Organisation mondiale de la santé a indiqué qu'une ère post-antibiotique, dans lesquelles des blessures mineures et des infections courantes pourraient s'avérer mortelles, est imminente.

De nouveaux médicaments sont absolument nécessaires. Cependant, tandis que le nouveau modèle de l'enzyme bactérienne « Lnt » offre de l'espoir pour le développement de médicaments, le processus de création de candidats efficaces n'est pas facile.

Premièrement, des enzymes similaires sont présentes chez l'homme et d'autres animaux, ainsi, tout médicament devrait être suffisamment spécifique pour n'affecter que l'enzyme bactérienne. Deuxièmement, la structure biologique de tout médicament qui se lierait aux enzymes bactériennes et les inhiberait est susceptible d'être similaire à la structure des molécules qui inhibent la réponse immunitaire innée. En d'autres termes, arrêter la bactérie dans son élan peut également ralentir la réponse naturelle du corps à l'infection.

S'exprimant sur la difficulté de concevoir des médicaments "silver-bullet" qui pourraient inverser la tendance, et sur les prochaines étapes du travail de son équipe, Le professeur Caffrey a ajouté :« Les plans structurels générés dans le cadre de cette étude fournissent une base sur laquelle les différences entre l'enzyme bactérienne et les protéines de réponse immunitaire pourraient être exploitées dans le but de produire un médicament qui n'atteint que la cible bactérienne. »