Des scientifiques de l'Université ITMO de Saint-Pétersbourg et de l'Université hébraïque de Jérusalem ont trouvé un moyen de récupérer la structure d'une protéine après sa dénaturation chimique. La méthode est basée sur l'interaction électrostatique entre plié, ou dénaturé, protéines et alumine, qui les déballe. Les auteurs soulignent la polyvalence de la méthode, qui fonctionne à la fois pour des molécules spécifiques et des systèmes multiprotéiques. Théoriquement, cela peut simplifier et réduire la production de protéines médicamenteuses pour la maladie d'Alzheimer et la maladie de Parkinson. L'étude est parue dans Rapports scientifiques .

Protéines, notamment en incluant les enzymes comme accélérateurs de réactions chimiques, sont à la base des industries pharmaceutiques et alimentaires. Pendant ce temps, 80 pour cent de ces substances sont perdues lors de la synthèse. Influencé par des facteurs défavorables comme les acides forts, alcalins ou chauffage, les protéines se dénaturent, perdant leur forme native et donc toute activité chimique. Par conséquent, les chercheurs cherchent une méthode universelle pour récupérer la structure des protéines, ce qui pourrait rendre la production plus efficace et moins coûteuse.

Des chimistes russes en coopération avec des collègues étrangers ont proposé une solution à ce problème avec un processus technologique qui ramène les molécules de protéines à leur forme d'origine après dénaturation.

Dans la nouvelle recherche, les chimistes ont déplié les molécules de trois enzymes :l'anhydrase carbonique, phosphatase et peroxydase. Dénaturé par un alcalin fort, les protéines ont été mélangées avec des nanoparticules d'alumine dans de l'eau. En raison de l'interaction électrostatique, les enzymes ont attiré les nanoparticules et les ont engagées dans la formation d'un complexe supramoléculaire avec des liaisons physiques.

Cette enveloppe de nanoparticules protégeait les molécules protéiques de l'agrégation, permettant aux scientifiques de les extraire facilement des milieux agressifs. Lavé des substances dénaturantes, les enzymes ont restauré leur structure par elles-mêmes. « L'exposition constante aux agents dénaturants et la tendance à l'agrégation des macromolécules enroulées sont des obstacles majeurs à la récupération des protéines. Lors de la correction de ces facteurs, nous avons pu régénérer nos objets, " dit Katerina Volodina, Étudiant en deuxième année à l'Université ITMO.

Modification du pH, les scientifiques ont séparé les nanoparticules des protéines, montrant que les substances impliquées dans l'expérience peuvent être utilisées à plusieurs reprises.

Les auteurs ont appliqué leur méthode à un mélange de deux enzymes :l'anhydrase carbonique et la phosphatase (САВ et АсР), renaturer plus de la moitié des molécules, ce qui était un résultat sans précédent. « La renaturation de mélanges multiprotéiques est un processus unique ; cela n'a jamais été fait auparavant. Mais mes collègues et moi pensons que la poursuite des recherches dans ce domaine est dans l'intérêt des sociétés pharmaceutiques en ce moment. Théoriquement, notre méthode peut simplifier et réduire la fabrication de médicaments pour le traitement de la maladie d'Alzheimer ou de Parkinson. Beaucoup de ces médicaments sont composés de protéines, ", note Katerina Volodina.

Outre sa polyvalence et ses hautes performances, la technologie proposée par les chimistes de l'Université ITMO est également rapide et peu coûteuse. Les scientifiques vont faire évoluer l'approche principalement vers la renaturation des protéines dans des mélanges complexes.