1. Cofacteurs:
* ions métalliques: De nombreuses enzymes nécessitent des ions métalliques comme le zinc, le magnésium, le fer ou le cuivre pour fonctionner. Ces ions peuvent participer à la catalyse, stabiliser la structure enzymatique ou aider à la liaison du substrat.
* coenzymes: Ce sont des molécules organiques qui aident les enzymes dans leur activité catalytique. Ils sont souvent dérivés de vitamines et peuvent agir comme porteurs d'électrons, transférer des groupes ou fournir des fonctionnalités chimiques spécifiques. Les exemples incluent NAD +, FAD, coenzyme A et acide tétrahydrofolique.
2. Groupes prothétiques:
* Composants non protéiques: Ceux-ci sont étroitement liés, souvent attachés en permanence à l'enzyme. Ils peuvent être des ions métalliques, des molécules organiques ou même d'autres protéines. Ils contribuent à l'activité catalytique de l'enzyme et jouent souvent un rôle crucial dans sa fonction.
3. Coenzymes vs groupes prothétiques:
La principale différence entre les coenzymes et les groupes prothétiques est la force de leur association avec l'enzyme. Les coenzymes se lient librement et peuvent se dissocier de l'enzyme, tandis que les groupes prothétiques sont étroitement liés et souvent attachés en permanence.
Exemples:
* anhydrase carbonique: Nécessite des ions de zinc pour son activité catalytique.
* alcool déshydrogénase: Nécessite NAD + comme coenzyme pour oxyder les alcools.
* cytochrome c oxydase: Contient l'hème, un groupe prothétique qui se lie à l'oxygène.
Importance:
Ces molécules non protéiques sont essentielles pour le bon fonctionnement de nombreuses enzymes. Ils contribuent souvent à l'activité catalytique de l'enzyme, à la spécificité du substrat et à la stabilité globale. Comprendre le rôle de ces molécules est crucial pour comprendre les mécanismes enzymatiques et le développement de médicaments ou de traitements qui ciblent des processus enzymatiques spécifiques.
