La structure de l'enzyme, appelée TFIID, a été révélée à l'aide d'une technique appelée cryomicroscopie électronique, qui permet aux chercheurs de visualiser les molécules avec des détails sans précédent.
Le TFIID est un complexe de protéines qui s'assemblent au niveau de séquences d'ADN spécifiques pour initier la transcription, le processus par lequel l'ADN est copié en ARN. Les molécules d’ARN sont ensuite traduites en protéines, qui sont les bêtes de somme des cellules.
La structure montre comment le TFIID se lie à l’ADN et l’ouvre afin que d’autres protéines puissent y accéder et le transcrire. Ce processus est essentiel pour contrôler l’expression des gènes et garantir que les cellules produisent les protéines dont elles ont besoin.
Le TFIID est la cible de plusieurs médicaments, dont l'immunosuppresseur cyclosporine A. La nouvelle structure pourrait aider les chercheurs à concevoir de nouveaux médicaments ciblant le TFIID plus efficacement et avec moins d'effets secondaires.
La recherche a été publiée dans la revue Science Advances et a été soutenu par les National Institutes of Health.
"Notre structure de TFIID fournit une feuille de route détaillée sur la manière dont la transcription commence au niveau des promoteurs de gènes, et ouvre la voie à la compréhension des mécanismes fondamentaux par lesquels les facteurs de transcription régulent l'expression des gènes. " a déclaré l'auteur principal de l'étude, le Dr Stephen Burley, professeur de biochimie au Southwestern Medical Center de l'Université du Texas.
