Toutes les enzymes ont une certaine plage de pH pour laquelle elles fonctionnent le mieux. Une enzyme est une protéine composée de molécules appelées acides aminés. Ces acides aminés ont des régions sensibles au pH. L'échelle de pH définit le niveau d'acide ou de base d'une solution, un pH bas étant acide et un pH élevé basique. L'estomac humain a un pH de 2 et les enzymes qui agissent dans l'estomac sont adaptés à ce niveau de pH.
L'estomac a un pH bas

Lorsque nous ingérons des aliments et des boissons, des bactéries les accompagnent . Notre corps est capable de se protéger de l'infection en détruisant les bactéries dans l'estomac. À un pH de 2, les sucs gastriques de l'estomac sont suffisamment acides pour tuer les bactéries que nous ingérons. Les cellules qui tapissent l'estomac - appelées cellules pariétales - sécrètent de l'acide chlorhydrique ou HCl, qui donne aux sucs gastriques un pH faible. HCl ne digère pas les aliments, mais tue les bactéries, contribue à la dégradation du tissu conjonctif de la viande et active la pepsine, enzyme digestive de l'estomac.
Protéines de digestion de la pepsine

Principales cellules qui tapissent également l'estomac, produire une pro-enzyme appelée pepsinogène. Lorsque le pepsinogène entre en contact avec l’environnement acide de l’estomac, il catalyse une réaction pour s’activer et devient l’enzyme active appelée pepsine. La pepsine est une protéase, ou une enzyme qui rompt les liaisons chimiques des protéines. La pepsine utilise le groupe acide carboxylique de l'un de ses acides aminés pour rompre la liaison chimique entre l'azote et l'oxygène dans les protéines présentes dans les aliments.
Sciencing Video Vault
Créez le support (presque) parfait: Voici comment
Créez le support (presque) parfait: voici comment utiliser la pepsine à pH 2

La raison pour laquelle la pepsine fonctionne mieux à pH 2 est due au fait que le groupe acide carboxylique de l'acide aminé dans le site actif de l'enzyme doit être présent son état protoné, ce qui signifie lié à un atome d'hydrogène. À faible pH, le groupe acide carboxylique est protoné, ce qui lui permet de catalyser la réaction chimique de rupture des liaisons chimiques. À des valeurs de pH supérieures à 2, l'acide carboxylique devient déprotoné et ne peut donc plus participer aux réactions chimiques. La pepsine est la plus active à pH 2, son activité diminuant à pH élevé et diminuant complètement à pH 6,5 ou plus. En général, l'activité enzymatique est sensible au pH car le groupe catalytique d'une enzyme - dans le cas de la pepsine, le groupe acide carboxylique - sera protoné ou déprotoné, et cet état détermine s'il peut ou non participer à une réaction chimique.
Pepsine inactive à pH élevé

Après la digestion dans l'estomac, les aliments sortent par le sphincter pylorique dans le duodénum de l'intestin grêle, où le pH est beaucoup plus élevé. La pepsine devient inactive dans cet environnement car la concentration d'atomes d'hydrogène est inférieure. L'hydrogène de l'acide carboxylique de la pepsine dans le site actif de l'enzyme est ensuite éliminé et l'enzyme devient inactive. La réaction chimique catalysée par la pepsine dépend de la présence d'un acide carboxylique protoné. L'activité de l'enzyme dépend donc beaucoup du pH de la solution dans laquelle elle se trouve. Un pH faible entraîne une activité élevée et un pH élevé ne donne que peu ou pas d'activité.