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    Qu'est-ce qui bloque l'activité enzymatique par liaison au site actif d'une enzyme?

    Les enzymes sont des machines tridimensionnelles qui ont un site actif qui reconnaît des substrats de forme spécifique. Si un produit chimique inhibe l'enzyme en se liant au site actif, c'est un signe que le produit chimique est dans la catégorie des inhibiteurs compétitifs, par opposition aux inhibiteurs non compétitifs. Cependant, il existe des subtilités dans la catégorie des inhibiteurs compétitifs, car certains peuvent être des inhibiteurs réversibles, tandis que d'autres sont des inhibiteurs irréversibles. Enfin, une troisième classe d'inhibiteurs mixtes ajoute une torsion à la catégorisation des inhibiteurs compétitifs.

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    Un produit chimique qui bloque l'activité enzymatique en se liant au site actif est appelé un inhibiteur compétitif. . Ces types de produits chimiques ont des formes similaires avec le substrat de l'enzyme. Cette similitude permet au produit chimique d'entrer en compétition avec le substrat pour qui peut s'attacher au site actif sur l'enzyme. L'attachement de l'inhibiteur compétitif ou du substrat à l'enzyme est un ou un processus dont un seul peut s'adapter à un moment donné.

    réversible

    Certains inhibiteurs compétitifs sont appelés inhibiteurs réversibles , ce qui signifie qu'ils lient le site actif mais peuvent tomber avec une relative facilité. Dans le cas d'inhibiteurs compétitifs réversibles, l'augmentation de la concentration du substrat dans le mélange réactionnel peut empêcher l'inhibiteur - oui, inhibant l'inhibiteur - de se lier longtemps à l'enzyme. L'affinité, ou l'attraction, de l'inhibiteur et de l'enzyme ne change pas, mais leurs interactions deviennent moins fréquentes. Plus de substrat signifie qu'à un moment donné, plus de molécules d'enzymes seront attachées au substrat qu'à l'inhibiteur. Le substrat est censé supplanter l'inhibiteur.

    Irréversible

    Les inhibiteurs compétitifs peuvent également être des inhibiteurs irréversibles, c'est-à-dire qu'ils forment une liaison covalente avec le site actif ou forment une interaction tellement étroite que le l'inhibiteur tombe rarement. Une liaison covalente est lorsque deux atomes partagent des électrons pour former un lien physique. L'antibiotique pénicilline est un exemple d'inhibiteur compétitif irréversible. Les bactéries ont besoin d'une enzyme appelée glycopeptide transpeptidase pour réticuler les fibres dans sa paroi cellulaire. La pénicilline se lie au site actif de cette enzyme via une liaison covalente et empêche la liaison du substrat.

    Concurrents mixtes

    Les inhibiteurs qui lient le site actif de l'enzyme sont appelés inhibiteurs compétitifs, et ceux qui bind d'autres sites sont appelés inhibiteurs non compétitifs. Cependant, il existe une autre classe d'inhibiteurs, appelés inhibiteurs mixtes, qui peuvent se lier soit au site actif avant l'arrivée du substrat, soit au complexe enzyme-substrat après fixation du substrat. Les inhibiteurs mixtes peuvent lier l'enzyme avant que le substrat se lie, ou peuvent se lier après la liaison du substrat. Les deux cas entraînent une enzyme inactive. Ainsi, les inhibiteurs mixtes sont efficaces contre les enzymes à n'importe quelle concentration de substrat.

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