Un groupe de scientifiques de Russie, l'Allemagne et les États-Unis, dirigé par les scientifiques de Skoltech Ilya Osterman, Petr Serguiev, Olga Dontsova et Daniel Wilson de l'Université de Hambourg, a étudié le mécanisme d'action de la tétracénomycine X, bloquant le processus de synthèse des protéines chez les bactéries. Ils ont découvert qu'il agit différemment de l'antibiotique bien connu tétracycline, qui offre de bonnes perspectives pour vaincre la résistance aux antibiotiques chez les bactéries.

La résistance des bactéries aux antibiotiques est l'un des principaux problèmes de la médecine et des soins de santé modernes. La confrontation entre les développeurs de bactéries et d'antibiotiques est comme une course aux armements dans laquelle les gens suivent à peine le rythme des parasites microscopiques. De nombreux antibiotiques traditionnels sont déjà inefficaces contre les nouvelles souches bactériennes, les scientifiques doivent donc proposer quelque chose de nouveau. L'action des antibiotiques vise généralement à bloquer les processus les plus importants de l'activité bactérienne :La synthèse des acides nucléiques, protéines et parois cellulaires. Les nouveaux antibiotiques sont généralement similaires à leurs prédécesseurs, donc tôt ou tard, les bactéries trouvent des armes contre elles.

Les polycétides aromatiques sont l'un des groupes d'antibiotiques les plus connus, qui comprennent les tétracyclines, découvert au milieu du 20e siècle, avec les pénicillines, largement utilisé en médecine.

La tétracénomycine est un membre d'un groupe relativement nouveau de polycétides aromatiques. Précédemment, on pensait qu'ils pénétraient dans l'ADN bactérien et provoquaient des perturbations de la réplication (doublement de l'ADN lors de la division cellulaire). Cependant, des chercheurs du Skoltech Center for Life Sciences, avec des collègues de l'Université d'État de Moscou et de l'Université de Hambourg, ont découvert que l'un des représentants de cette famille, tétracénomycine X, bloque la synthèse des protéines; de plus, il ne s'attache pas à la petite sous-unité du ribosome, comme la tétracycline, mais au grand.

"En utilisant la cryomicroscopie électronique, il a été possible de déterminer le site de liaison de la tétracycinomycine X au ribosome, il est situé dans le tunnel par lequel le peptide synthétisé quitte le ribosome, en face du site dans lequel se lient les inhibiteurs bien connus de la synthèse des protéines, les macrolides et les steptogramines B, " déclare Ilya Osterman, chercheur principal de Skoltech.

Les résultats indiquent que la tétracénomycine X n'a ​​pas de résistance croisée avec des inhibiteurs déjà connus de la synthèse des protéines, les souches bactériennes n'y seront donc pas résistantes.

Le nouveau motif structurel de l'inhibiteur de synthèse protéique et le nouveau site de liaison aux antibiotiques sur le ribosome pourraient être utiles pour le développement de nouveaux médicaments antibactériens.

L'étude est publiée dans Nature Chimie Biologie .