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    Un nouveau mécanisme ouvre la voie à la rupture de la résistance aux antibiotiques des ribosomes

    Des groupes de recherche de l'Université de Groningue ont révélé un nouveau mécanisme de dimérisation des ribosomes chez la bactérie Lactococcus lactis en utilisant la cryomicroscopie électronique. Comme cette dimérisation rend les ribosomes plus résistants aux antibiotiques, cette étude fournit les bases structurelles nécessaires pour concevoir de nouvelles générations d'antibiotiques. Les résultats sont publiés dans Communication Nature le 28 septembre.

    Les antibiotiques sont les médicaments les plus couramment utilisés pour traiter les infections microbiennes. De nombreux antibiotiques ciblent les ribosomes bactériens intracellulaires – des usines cellulaires qui synthétisent des protéines – qui sont essentielles à la survie et à la prolifération bactériennes. Lorsque les bactéries ont un excès d'activité de synthèse protéique, ils calent les ribosomes dans un complexe dimère inactif (c'est-à-dire que deux copies de ribosomes interagissent l'une avec l'autre). Ce complexe ribosomique dit hibernant est plus résistant aux antibiotiques.

    Dans un effort de collaboration, groupes de recherche dirigés par Egbert Boekema, Bert Poolman et Albert Guskov ont révélé un nouveau mécanisme de dimérisation des ribosomes chez la bactérie Lactococcus lactis en utilisant la cryomicroscopie électronique. La particularité du mécanisme qu'ils décrivent est qu'il fait intervenir une seule protéine, nommé HPF longue , qui est capable de se dimériser tout seul, puis de rassembler deux copies de ribosomes. L'état dimère du ribosome n'est plus capable de synthétiser de nouvelles protéines.

    Ce mécanisme d'hibernation contraste fortement avec les études précédentes réalisées sur un autre micro-organisme, Escherichia coli. Cependant, basé sur une analyse phylogénétique de la séquence d'acides aminés de HPF longue , les chercheurs concluent que le mécanisme qu'ils proposent est plus répandu, puisque la protéine HPF longue est présent dans presque toutes les bactéries connues. Cette étude fournit les bases structurelles nécessaires pour concevoir de nouvelles générations d'antibiotiques ciblant les ribosomes en hibernation.


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