Les molécules biologiques appelées peptides jouent un rôle clé dans de nombreuses activités biologiques, notamment le transport de l’oxygène et des électrons. Les peptides sont constitués de courtes chaînes d’acides aminés, éléments constitutifs des protéines. Ils sont également une source d'inspiration pour de nouveaux types de biotechnologie.

Les chercheurs développent une forme synthétique d’un peptide qui s’auto-assemble en fibres nanométriques qui conduisent l’électricité lorsqu’elles sont combinées avec l’hème. L'hème est une substance qui aide les protéines naturelles à déplacer les électrons d'un endroit à un autre.

Les chercheurs ont déterminé comment la conductivité électrique de leurs nanofibres peptidiques était affectée par la longueur de la séquence d'acides aminés dans le peptide et leur identité.

Les paramètres structurels des peptides dans la nature déterminent leur fonction et leur potentiel pour la biotechnologie. Ces paramètres incluent la longueur de la séquence, soit la longueur des segments peptidiques qui constituent des chaînes peptidiques complètes. Ils incluent également la façon dont certains acides aminés sont disposés dans un peptide. La recherche a été publiée dans la revue Nanoscale en juin 2022.

Les résultats de cette étude aident les chercheurs à concevoir des assemblages peptidiques qui forment des fibres à l'échelle nanométrique et transportent des électrons sur de longues distances, ce qui pourrait rendre ces fibres utiles dans les dispositifs médicaux, les biocapteurs pour un large éventail d'applications et la robotique. Ils sont également prometteurs dans le développement de nouvelles enzymes, que les entreprises utilisent pour fabriquer et améliorer des produits tels que des produits d'entretien ménager et de qualité médicale.

Les domaines de recherche sur les matériaux et la biochimie explorent les nanostructures de protéines et de peptides trouvées dans la nature. Ces nanostructures sont très prometteuses en tant que matériaux bioélectroniques. Le développement d'un analogue synthétique capable de former des nanostructures unidimensionnelles (1D) améliorerait considérablement la compréhension des scientifiques du système naturel et fournirait une plate-forme pour développer de nouveaux matériaux.

Des chercheurs du Centre des matériaux à l'échelle nanométrique du Laboratoire national d'Argonne ont étudié une série de peptides qui s'auto-assemblent en nanostructures en couches 1D. Les peptides PA-(Kx)n sont simplement désignés par PA-Kxn, où PA est c16-AH, c16-A étant l'alanine modifiée (A) et H est l'histidine, K est la lysine, n est la longueur de répétition de la séquence (1– 4), et x est l'acide aminé leucine (L), l'isoleucine (I) ou la phénylalanine (F).

L'équipe a déterminé comment la longueur de la séquence peptidique (n) et l'identité de l'acide aminé hydrophobe affectent des facteurs clés :l'affinité de liaison de l'hème aux peptides pré-assemblés, la densité de l'hème et les propriétés électroniques.

Avec une longueur de séquence de 2, l’assemblage peptidique a donné la plus grande affinité de liaison. Les assemblages à l’échelle nanométrique résultants ont produit des réseaux ordonnés de l’hème de la molécule électroactive. Tous les peptides, à l’exception du PA-KL1, présentaient des nanofibres avec un rapport d’aspect long, quelles que soient la longueur et la séquence des unités de répétition. De telles structures ont une utilité potentielle en tant que matériaux bioélectroniques supramoléculaires utiles dans la détection biomédicale et le développement de matériaux enzymatiques.

Plus d'informations : H. Christopher Fry et al, Conception d'assemblages amphiphiles peptidiques multihèmes 1D rappelant les systèmes naturels, Nanoscale (2022). DOI :10.1039/D2NR00473A

Informations sur le journal : Nanoéchelle

Fourni par le Département américain de l'énergie