Dans un rapport à paraître prochainement dans EPJE¹, chercheurs de l'Université nationale du Sud à Bahía Blanca, L'Argentine a étudié la condition pour que des structures modèles de cavité et de tunnel ressemblant aux sites de liaison des protéines restent au sec sans perdre leur capacité à réagir, une condition préalable pour que les protéines établissent des interactions stables avec d'autres protéines dans l'eau.
E.P. Schulz et ses collègues ont utilisé des modèles de cavités et de tunnels hydrophobes à l'échelle nanométrique pour comprendre l'influence de la géométrie sur la capacité de ces structures à rester sèches en solution.
Les auteurs ont étudié la tendance au remplissage de cavités et de tunnels creusés dans un système appelé monocouche de type alcane, choisi pour ses propriétés hydrophobes, pour s'assurer qu'aucun facteur autre que les contraintes géométriques ne détermine leur capacité à rester au sec.
Ils ont déterminé que la taille minimale des cavités hydrophobes et des tunnels pouvant être remplis d'eau est de l'ordre du nanomètre. En dessous de cette échelle, ces structures restent sèches car elles fournissent un bouclier géométrique; si une molécule d'eau devait pénétrer dans la cavité, elle paierait le coût énergétique excessif de l'abandon de ses liaisons hydrogène. Par comparaison, l'eau remplit des nanotubes de carbone deux fois plus petits (mais légèrement moins hydrophobes) que la monocouche alcane, les rendant moins enclins à rester au sec.
Les auteurs ont également montré que le remplissage des cavités et tunnels nanométriques avec de l'eau est un processus dynamique qui passe de sec à humide au fil du temps. Ils croient que les molécules d'eau à l'intérieur des cavités ou des tunnels sont arrangées dans un réseau de liaisons hydrogène coopératives fortes. Leur perturbation par des fluctuations thermiques entraîne un assèchement temporaire des trous jusqu'à ce que de nouvelles liaisons soient rétablies.
L'une des nombreuses applications potentielles est la biophysique, étudier les sites d'exclusion d'eau des protéines, et comprendre le phénomène physique lié à la géométrie de ces sites, sous-tendant le processus biologique répandu des associations protéine-protéine.
