En combinant la spectroscopie de masse avec d'autres techniques d'analyse et de simulation, les chercheurs ont révélé des différences clés dans la fragmentation des biomolécules dipeptidiques avec différentes structures chirales.

La "chiralité" décrit la différence de structure entre deux molécules qui sont, ou sont proches d'être des images miroir les uns des autres. Bien que leurs formules chimiques soient identiques, ces molécules ont des propriétés légèrement différentes, ce qui rend utile pour les chimistes de les distinguer. La technique de « spectroscopie de masse » peut fournir des informations détaillées sur leurs structures moléculaires complexes, mais il est également aveugle à toute différence entre leurs structures chirales. Dans une nouvelle recherche publiée dans EPJ D , une équipe dirigée par Anne Zehnacker à l'Université Paris-Saclay associe la spectroscopie de masse à un éventail d'autres techniques de simulation et d'analyse, leur permettant de distinguer deux formes chirales d'une biomolécule dipeptidique.

La capacité combinée des chimistes à distinguer les molécules chirales, et analyser leurs structures en détail, pourrait permettre une analyse et une manipulation beaucoup plus sophistiquées de substances complexes. La spectroscopie de masse consiste à séparer les formes ionisées des molécules, puis séparer les fragments résultants par leurs rapports masse/charge. Les molécules peuvent être fragmentées de différentes manières, notamment par bombardement avec plusieurs photons infrarouges, ou collisions avec des molécules neutres, comme l'hélium ou l'azote. D'autres moyens d'étudier les molécules incluent la spectroscopie laser, qui mesure la manière dont les molécules interagissent avec la lumière à différentes longueurs d'onde. En outre, les simulations et les calculs théoriques peuvent rendre compte de la dynamique et des propriétés quantiques des molécules.

Dans leur étude, L'équipe de Zehnacker a utilisé une combinaison de ces techniques pour étudier les structures chirales d'une biomolécule dipeptide particulière. Après avoir piégé les molécules ionisées à l'aide de champs électriques, les chercheurs ont effectué la spectroscopie de masse, puis analysé les fragments par spectroscopie laser. Ils ont découvert que les spectres lumineux résultants étaient beaucoup plus fortement affectés par la chiralité des molécules lorsqu'elles étaient brisées par des collisions, contrairement aux photons. Comme le révèle la combinaison de calculs quantiques et de simulations de dynamique chimique, cet effet est dû au fait que chaque forme chirale du dipeptide se transforme en une molécule d'isomère différente, présentant différentes barrières à la capacité des protons à se déplacer entre les molécules.