Les protéines sont des macromolécules fondamentales pour la vie, avec une diversité de fonctions, comme agir comme des canaux à travers les parois cellulaires, catalyseurs, Cintreuses d'ADN, etc. En ce qui concerne ces fonctions, ce qui compte c'est la disposition des branches secondaires, composé des acides aminés de chaque protéine, comme l'alanine, glutamine, arginine, phénylalanine et tyrosine. Ceux-ci sont stabilisés principalement par des interactions faibles - telles que les liaisons hydrogène, interactions intramoléculaires, et les forces dispersives intermoléculaires, -entre le squelette et la chaîne latérale de leurs acides aminés.
Dans une nouvelle étude publiée dans EPJ D , Jorge González de l'Université du Pays Basque, à Leioa, L'Espagne et ses collègues ont développé une méthode théorique pour calculer la disposition la plus stable que les biomolécules essaient d'adopter lorsqu'elles sont ensemble, ou en contact étroit dans les cas où la liaison est faible. Ils démontrent également que leur modèle est cohérent avec notre compréhension des mêmes systèmes acquise à partir des expériences, comme l'analyse spectroscopique.
La taille même de ces molécules empêche de corréler les résultats de la configuration obtenue pour les acides aminés isolés aux mêmes acides aminés constituant les branches secondaires dans la structure des protéines. Connaissance de la conformation adoptée par les acides aminés coiffés, les auteurs croient, peut être utile pour l'extrapolation de leurs propriétés à des systèmes plus grands, comme des polypeptides ou des protéines.
L'équipe a d'abord utilisé la mécanique moléculaire pour identifier la conformation 3D où l'énergie des biomolécules serait la plus stable. Ils ont ensuite inclus les interactions de la mécanique quantique dans leur modèle pour mieux comprendre la structure et les vibrations des différentes conformations ainsi que leur densité électronique. Ils ont ensuite analysé la nature des forces intramoléculaires dans chaque acide aminé en utilisant des types de liaison comme les liaisons hydrogène.
Ils ont découvert que les 15 conformations les plus stables étudiées avaient isolé des acides aminés coiffés dont la structure ressemble à celles trouvées dans les protéines. Cependant, ils jouent un rôle différent dans les acides aminés étudiés, selon le caractère de leur chaîne latérale.
