1. Rassembler les réactifs: Les enzymes agissent comme des catalyseurs, rassemblant les molécules de réactifs dans l'orientation correcte pour faciliter la réaction. Cette proximité se rapproche de la fréquence des collisions et de la probabilité d'interactions réussies.
2. Création d'un microenvironnement: Le site actif d'une enzyme crée un microenvironnement spécifique différent de la solution environnante. Ce microenvironnement peut:
* stabiliser l'état de transition: Le site actif de l'enzyme peut se lier à l'état de transition de la réaction (l'état intermédiaire instable) plus fortement qu'il ne se lie aux réactifs ou aux produits. Cette stabilisation réduit la barrière énergétique pour la réaction.
* Fournir un environnement plus favorable: Le site actif peut modifier le pH ou la polarité locale, créant un environnement qui favorise la réaction.
3. Souche et distorsion: L'enzyme peut se lier aux molécules de réactifs et détruire ou déformer leurs liaisons, les rendant plus susceptibles de se briser. Cette liaison affaiblie est plus susceptible de réagir et de former le produit.
4. Transfert de protons: Les enzymes peuvent faciliter le transfert de protons (H +) pendant la réaction, ce qui peut être une étape critique pour abaisser l'énergie d'activation.
Analogie: Imaginez un col de montagne entre deux vallées. La montagne représente la barrière d'énergie d'activation. Un chemin normal sur la montagne nécessiterait beaucoup d'énergie. Une enzyme agit comme un tunnel à travers la montagne, offrant une voie à faible énergie qui facilite l'atteinte de l'autre côté.
Remarque: Les enzymes ne modifient pas l'énergie globale de la réaction (ΔG). Ils accélèrent uniquement la vitesse à laquelle la réaction atteint l'équilibre.
