1. Liaison du substrat:
* Les enzymes ont des sites, des poches ou des fentes actifs spécifiques, qui sont de forme complémentaire et de charge à leur substrat spécifique.
* Cela permet une interaction temporaire, comme une serrure et une clé, où le substrat se lie au site actif, formant un complexe enzymatique-substrat.
2. Abaissement de l'énergie d'activation:
* La liaison du substrat au site actif provoque un changement de forme de l'enzyme, amenant les molécules de substrat dans une orientation spécifique qui favorise la réaction.
* Cette interaction affaiblit les liaisons dans le substrat, abaissant l'énergie d'activation, qui est l'énergie minimale requise pour que la réaction se produise.
* En abaissant l'énergie d'activation, l'enzyme permet à la réaction de procéder beaucoup plus rapidement qu'elle ne le ferait sans l'enzyme.
3. Catalyse et formation de produits:
* L'enzyme facilite la transformation chimique du substrat, la rupture ou la formation de liaisons, conduisant à la formation de produits.
* Une fois la réaction terminée, les produits sont libérés du site actif et l'enzyme est libre de se lier à une autre molécule de substrat.
4. Spécificité:
* Les enzymes sont très spécifiques, ce qui signifie qu'elles ne catalysent qu'une réaction particulière ou un petit ensemble de réactions connexes.
* Cette spécificité découle de l'ajustement précis entre le site actif de l'enzyme et son substrat spécifique.
en résumé:
L'interaction entre une enzyme et son substrat:
* augmente la vitesse de réaction En abaissant l'énergie d'activation.
* facilite la formation de produits à travers des interactions spécifiques dans le site actif.
* assure une spécificité élevée En raison de l'ajustement de verrouillage et de clé entre l'enzyme et le substrat.
Cette interaction est fondamentale pour tous les processus biologiques, car il permet des transformations chimiques efficaces et contrôlées dans les organismes vivants.
