Dans une étude publiée dans Proceedings of the National Academy of Sciences , des chercheurs du laboratoire du Dr Zhu Xueliang à l'Institut de biochimie et de biologie cellulaire de Shanghai, Centre d'excellence en science cellulaire moléculaire de l'Académie chinoise des sciences, ont découvert qu'abLIM1, une protéine de liaison et de regroupement des microfilaments, fonctionne comme une séparation de phase dépendante nucléateur d'actine et réticulant de microfilaments capables d'auto-assembler des réseaux de microfilaments uniques.

abLIM1, un paralogue de abLIM2, abLIM3 et dematin, est composé de domaines LIM N-terminaux, d'une longue région intrinsèquement désordonnée (IDR) et d'un court domaine VHP (Villin Headpiece) C-terminal.

Les chercheurs ont découvert qu'abLIM1 forme des condensats par séparation de phase liquide-liquide (LLPS) de son IDR. En outre, ils ont découvert que les condensats abLIM1 peuvent à la fois favoriser la nucléation de l'actine et s'écouler le long des microfilaments pour les "coller" en faisceaux, conduisant à la formation de réseaux radiaux discrets en forme d'aster et de réseaux interconnectés à grande échelle de faisceaux de microfilaments. L'IDR et le VHP sont requis pour les activités de nucléation et de construction de réseau, tandis que les domaines LIM semblent exercer une fonction auto-inhibitrice.

Ces résultats expliquent non seulement pourquoi abLIM1 permet la formation de réseaux d'actine corticaux denses pour empêcher les cellules de saigner sous tension mécanique, mais donnent également un aperçu de la façon dont les condensats induits par LLPS pourraient auto-organiser des architectures intracellulaires de haute connectivité et plasticité. + Explorer plus loin

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