Enzymes d'organismes friands de froid qui vivent à basse température, près du point de congélation de l'eau, afficher des propriétés très distinctives. Dans une nouvelle étude publiée dans Communication Nature , Des scientifiques de l'Université d'Uppsala ont utilisé des calculs à grande échelle pour expliquer pourquoi de nombreuses enzymes adaptées au froid cessent de fonctionner à environ la température ambiante.

Les enzymes sont les "machines" qui maintiennent le métabolisme dans toutes les cellules vivantes, mais malheureusement toutes les réactions biochimiques s'arrêtent normalement à basse température. L'évolution a résolu ce problème en développant des enzymes adaptées au froid chez des espèces dont la température interne des cellules est la même que dans l'environnement externe froid. Cela s'applique à d'innombrables organismes, des bactéries à certaines plantes et vertébrés à sang froid, comme les poissons qui vivent dans des eaux très froides. Ces enzymes adaptées au froid ont des propriétés thermodynamiques spéciales qui leur permettent de fonctionner dans des conditions de congélation. Évidemment, elles fondent également à des températures plus basses que les enzymes ordinaires; mais cela ne fait aucune différence s'ils fondent à environ 40 degrés Celsius, car ils n'ont jamais besoin de travailler dans un environnement aussi chaleureux.

Cependant, une énigme majeure non résolue est la raison pour laquelle de nombreuses enzymes adaptées au froid cessent de fonctionner même à environ la température ambiante, bien avant qu'ils ne commencent à fondre. Chercheurs Jaka Socan, Miha Purg et Johan Åqvist ont maintenant, pour la première fois, réussi à expliquer cela au moyen de simulations informatiques approfondies.

Les scientifiques ont simulé la réaction chimique d'une enzyme dégradant l'amidon d'une bactérie antarctique à différentes températures, et comparé cela avec des calculs relatifs à la même enzyme d'un ordinaire, cochon à sang chaud. L'enzyme antarctique s'est alors avérée commencer à se briser localement même à température ambiante, et ce défaut fait que les molécules d'amidon adhèrent beaucoup moins bien à l'enzyme. Ce phénomène donne lieu à une vitesse de réaction maximale à 25 degrés Celsius, et a lieu à environ 15 degrés Celsius en dessous du point de fusion. Dans l'enzyme porcine, d'autre part, la vitesse de réaction ne cesse d'augmenter jusqu'à ce que l'enzyme fonde enfin à environ 60 degrés Celsius.

Avec des calculs informatiques, il est ainsi possible d'identifier quelles parties des enzymes adaptées au froid donnent naissance à leurs propriétés particulières.

"Nos nouveaux résultats et les précédents issus de simulations informatiques de diverses enzymes adaptées au froid, et leurs mutants, montrent que nous avons maintenant atteint un stade où l'on peut reconcevoir rationnellement les enzymes pour modifier leurs propriétés de manière prévisible. Cette approche a longtemps été un objectif, mais à ce jour, il n'a pas été en mesure de rivaliser avec l'évolution aléatoire des enzymes en laboratoire, pour laquelle Frances Arnold a reçu le prix Nobel en 2018, " dit Johan Åqvist, Professeur de chimie théorique au Département de biologie cellulaire et moléculaire, Université d'Uppsala.