Une équipe de scientifiques de l'Université d'East Anglia (UEA) a développé un nouveau moyen d'obtenir un aperçu auparavant inaccessible des fonctions d'un groupe de protéines essentielles.

De nombreuses protéines contiennent un cofacteur – un composant supplémentaire qui est souvent crucial pour la fonction de la protéine. Les amas fer-soufre sont des cofacteurs protéiques qui jouent un rôle essentiel dans un large éventail de processus, notamment la respiration, photosynthèse, et la réplication/réparation de l'ADN.

Les protéines du cluster fer-soufre jouent également un rôle clé dans la détection des changements environnementaux, permettant aux bactéries de monter une réponse adaptative. Ceci est crucial pour leur survie, par exemple chez les agents pathogènes essayant d'échapper au système immunitaire humain. Les amas fer-soufre sont réactifs et fragiles, les rendant difficiles à travailler, et leurs propriétés fonctionnelles sont souvent complexes.

Des chercheurs de l'UEA ont développé une nouvelle méthode pour étudier ces délicats amas fer-soufre basée sur la spectrométrie de masse - une technique avancée qui peut identifier les protéines en mesurant leur masse avec une grande précision.

Dans les applications courantes des sciences de la vie de la spectrométrie de masse, les protéines étudiées sont dans un état déplié et toute information sur les cofacteurs est perdue. L'équipe a développé des moyens de maintenir les protéines du cluster fer-soufre dans un état replié avec le cluster lié pendant l'expérience de spectrométrie de masse, et de suivre leur réactivité en temps réel.

FNR est une protéine contenant un cluster fer-soufre qui fonctionne comme un capteur d'oxygène (O2). Il est essentiel pour la capacité des bactéries telles que E. coli à « respirer » en l'absence d'O2 et il subit un processus complexe de conversion en grappes lorsque l'O2 est présent. Cela abolit sa capacité à lier l'ADN, ce qui lui permet de réguler l'activation des enzymes qui utilisent l'O2 pour la respiration et d'éteindre celles qui ne le peuvent pas.

En utilisant leur approche de spectrométrie de masse, les chercheurs ont pu détecter pour la première fois tous les composants de la réaction simultanément, fournissant des détails sans précédent sur le processus de conversion.

Prof Nick Le Brun de l'École de chimie de l'UEA, qui dirigeait l'équipe, a déclaré :« Ce travail démontre le potentiel passionnant de la spectrométrie de masse pour fournir un niveau de compréhension de ce cofacteur commun qui n'était pas possible auparavant.

« La capacité de « voir » et de distinguer clairement toutes les espèces réagissant dans ce processus en même temps est extrêmement avantageuse. Compte tenu de l'importance et de la nature omniprésente des protéines du cluster fer-soufre, la méthodologie que nous avons développée promet d'avoir une application étendue dans d'autres recherches sur des systèmes impliquant des interactions et des réactions de cofacteurs protéiques, en particulier avec de petites molécules comme l'O2, l'oxyde nitrique, l'azote et l'hydrogène."