Des phytologues de l'Université d'Australie occidentale ont découvert une toute nouvelle famille de petites protéines appelées PLP (PawL Peptides) qui se forment en se superposant à d'autres protéines.

Les scientifiques ont découvert que le « ferroutage des protéines » des PLP avait commencé dans les graines d'un ancêtre marguerite qui existait il y a 45 millions d'années à l'époque éocène, à l'époque où les chats à dents de sabre parcouraient la terre.

L'étude comprenait des chercheurs de l'Université d'Australie occidentale, La Trobe University à Melbourne et l'Université de Californie à San Diego aux États-Unis et a été publiée dans la revue en libre accès Plant Direct.

L'équipe a déjà montré que des protéines comme celles-ci évoluaient à l'intérieur d'un hôte protéique non apparenté, mais à quel point cette famille était grande les a pris par surprise.

A l'aide d'instruments capables de séparer les protéines avant de les peser avec une extrême précision, l'équipe a séparé et séquencé près de 50 minuscules PLP. Les structures de certains ont été analysées à l'aide de machines à forts champs magnétiques utilisées pour aligner les atomes. La plupart des PLP consistaient en seulement sept ou huit blocs d'acides aminés.

Le travail aidera les scientifiques à comprendre le comportement des protéines et pourrait être appliqué dans le traitement médicamenteux thérapeutique ou même pour une utilisation dans des dispositifs à nanotubes.

Auteur principal Mark Fisher, doctorat Un étudiant de l'École des sciences moléculaires de l'UWA a déclaré que la recherche a confirmé que les PLP existent depuis l'Antiquité et ont évolué pour devenir une classe énorme et diversifiée parmi les membres de la famille des marguerites.

"On pense que les peptides super stables comme ces PLP représentent la prochaine génération de médicaments et nous venons d'en trouver des dizaines et ils ne ressemblent à rien de vu auparavant, " a déclaré M. Fisher.

"Pendant longtemps, des protéines aussi minuscules étaient supposées être assemblées comme LEGO, un bloc d'acides aminés à la fois. Nous avons montré qu'ils sont extraits de protéines beaucoup plus grosses codées par des gènes.

"Leur abondance et la façon dont tant de séquences sont enfouies à l'intérieur d'une protéine hôte nous amènent à nous demander si d'autres molécules précieuses se cachent de la même manière dans des protéines d'autres organismes, attendent juste d'être découverts."

Le chef du laboratoire de l'UWA, le Dr Joshua Mylne, a déclaré que le travail avait mis au jour une famille de protéines plus grande que beaucoup d'autres comme celle-ci.

"Pendant des années, nous avons involontairement jeté ces minuscules protéines dans les ordures avec toutes les graisses et huiles pendant que nous purifiions les protéines à partir d'extraits de graines. Elles sont si petites, ils se comportent à peine comme des protéines.

« Maintenant, nous en avons tellement entre nos mains, il est temps de comprendre pourquoi les plantes en fabriquent autant dans leurs graines. Ces protéines ne se trouvent que dans les graines des marguerites et il est difficile de savoir ce qu'elles font car elles varient énormément dans leurs propriétés. »

Le Dr Mylne a dirigé l'équipe de scientifiques australiens et américains qui ont révélé cette nouvelle famille de protéines dans le cadre de l'étude financée par l'Australian Research Council « A family of small, peptides cycliques enfouis dans la préproalbumine depuis l'époque éocène."