* l'environnement de l'eau: Les protéines existent dans l'environnement aqueux de la cellule. Les molécules d'eau sont polaires, formant des liaisons hydrogène entre elles. Les molécules non polaires, comme les hydrocarbures, perturbent ces liaisons hydrogène, ce qui les rend défavorables dans un environnement aqueux.
* minimisation des perturbations: Pour minimiser cette perturbation, les molécules non polaires ont tendance à se regrouper, repoussant les molécules d'eau. Ceci est connu comme l'effet hydrophobe .
* Sites de liaison: Les protéines ont souvent des poches ou des fentes appelées sites de liaison conçus pour accueillir de petites molécules. Ces sites de liaison sont souvent bordés d'acides aminés non polaires (comme la valine, la leucine, l'isoleucine, la phénylalanine). Cet environnement hydrophobe dans le site de liaison favorise l'interaction avec les petites molécules non polaires.
* Interactions favorables: Bien que les interactions hydrophobes ne soient pas aussi fortes que les liaisons ioniques ou les liaisons hydrogène, elles contribuent de manière significative à la stabilité de la liaison. L'effet hydrophobe contribue au changement global d'énergie libre du processus de liaison, ce qui rend l'interaction favorable.
Autres facteurs:
* Complémentarité de forme: La forme de la petite molécule et du site de liaison doit être complémentaire pour une liaison réussie.
* Interactions électrostatiques: Bien que moins dominants que les interactions hydrophobes, les interactions électrostatiques (liaisons ioniques, liaisons hydrogène) jouent également un rôle, en particulier dans la formation de l'interaction initiale et du réglage fin du complexe.
* Van der Waals Forces: Ces forces faibles et courtes contribuent à la stabilité globale de l'interaction.
en résumé:
Les interactions hydrophobes sont cruciales dans les interactions de petites molécules-protéine car elles conduisent l'association de molécules non polaires dans les sites de liaison hydrophobe de la protéine, conduisant à une liaison favorable et à un complexe stable. Alors que d'autres interactions contribuent, les interactions hydrophobes sont souvent dominantes en raison de l'environnement aqueux dans lequel les protéines fonctionnent.
