Des nanostructures très différentes sont formées par l'auto-assemblage d'un polypeptide selon lequel des deux cosolvants est ajouté au mélange réactionnel, trois chimistes RIKEN l'ont montré. Cette découverte est d'un intérêt fondamental, offrant de nouvelles perspectives sur la manière dont la nature guide l'auto-assemblage de structures complexes telles que les protéines. Il pourrait également avoir des applications pratiques, suggérant de nouvelles possibilités pour contrôler les structures et les propriétés des systèmes d'auto-assemblage synthétiques.

En biologie, les cosolvants naturels à petites molécules appelés osmolytes jouent un rôle clé dans de nombreuses réactions. Spécifiquement, ils aident à diriger l'auto-assemblage de nombreuses structures, telles que le repliement des protéines dans leurs formes tridimensionnelles fonctionnelles. On pense que les osmolytes modifient les stabilités relatives de certains états pliés ou dépliés, mais les mécanismes moléculaires exacts par lesquels ils fonctionnent ne sont souvent pas clairs.

Pour clarifier certains mécanismes potentiels, Motoki Ueda et deux collègues du RIKEN Center for Emergent Matter Science ont examiné la manière dont les cosolvants influencent l'auto-assemblage d'un polypeptide, S 30 L 12 , qui a à la fois des parties attirant l'eau (hydrophile) et hydrofuge (hydrophobe).

"Les assemblages moléculaires de peptides peuvent être considérés comme une sorte de modèle protéique, " dit Ueda. L'auto-assemblage de S 30 L 12 dans une structure de nanotubes n'est entraînée que par l'interaction hydrophobe entre les peptides voisins. "Nous avions prévu que ce polypeptide permettrait une discussion simple sur la relation entre l'effet cosolvant et le comportement d'auto-assemblage, " dit Ueda.

Le trio a comparé l'influence de deux cosolvants, éthanol et acétonitrile, sur le comportement de formation de nanotubes de S30L12 dans l'eau.

"L'éthanol renforce le réseau de liaisons hydrogène des molécules d'eau, qui améliore l'interaction hydrophobe, " dit Ueda. L'ajout d'éthanol a ainsi favorisé la formation de la structure des nanotubes. En revanche, l'acétonitrile a ralenti la formation de nanotubes, promouvoir une structure intermédiaire de « nanoruban torsadé » à la place. "L'acétonitrile affaiblit le réseau de liaisons hydrogène des molécules d'eau, qui piège une structure intermédiaire métastable, " dit Ueda.

L'équipe a dû observer le système d'auto-assemblage pendant plusieurs mois pour comprendre les forces subtiles en jeu. "Comme ces forces sont minuscules, il fallait détecter les moindres changements morphologiques en observant patiemment la croissance ou la dissociation de l'assemblage, " note Ueda. Par exemple, l'équipe a dû attendre un mois pour montrer que l'ajout de 10 % d'éthanol produisait des nanotubes plus longs que l'ajout de 1 % d'éthanol.

"Nos résultats permettront de corréler le comportement mécanistique des osmolytes sur les protéines, " explique Ueda. Ils peuvent également ouvrir de nouvelles possibilités pour l'utilisation de petites molécules organiques comme cosolvants pour influencer l'assemblage de polypeptides biomimétiques. " Nous pourrions développer une large gamme de molécules de cosolvants pour affiner la taille, longueur et propriétés physiques des assemblages polypeptidiques, " dit Ueda.

L'équipe continue d'examiner des cosolvants pour sonder d'autres aspects des fonctions biologiques des osmolytes.