En raison de leur petite taille, ces protéines courtes ont tendance à être extrêmement stables. Ils peuvent être conservés sans réfrigération. Ils sont également plus faciles à administrer que les médicaments à grande protéine, tels que les anticorps monoclonaux.

Précédemment, si court, les médicaments liant les protéines étaient généralement des versions repensées de protéines naturelles. Ces, cependant, avaient tendance à ne pas être significativement meilleurs que les anticorps monoclonaux.

Parce que ces mini-liants protéinés sont des conceptions originales, ils peuvent être adaptés pour s'adapter beaucoup plus étroitement à leurs cibles et sont plus simples à modifier et à affiner.

Dans cette étude, les chercheurs ont cherché à concevoir deux ensembles de ces protéines :un ensemble qui empêcherait le virus de la grippe d'envahir les cellules et un autre qui se lierait à et neutraliserait une toxine nerveuse mortelle du botulisme. Cette toxine est considérée comme une arme biologique potentielle.

La modélisation informatique a identifié les séquences d'acides aminés de milliers de protéines courtes qui s'intégreraient et se lieraient aux cibles de la grippe et du botulinum. Les chercheurs ont créé de courts morceaux d'ADN qui ont codé chacune de ces protéines, fait croître les protéines dans les cellules de levure, et ensuite regardé à quel point ils se sont liés étroitement à leurs cibles. Les cibles étaient l'hémagglutinine de la grippe H1 et la neurotoxine botulique B.

En tout, la méthode leur a permis de concevoir et de tester 22, 660 protéines en quelques mois seulement. Plus de deux mille d'entre eux se sont liés à leurs cibles avec une haute affinité.

L'évaluation des meilleurs candidats a révélé que les protéines anti-grippe neutralisaient les virus en culture cellulaire et d'autres protéines conçues empêchaient la toxine botulique de pénétrer dans les cellules du cerveau.

Un spray nasal contenant l'une des protéines conçues sur mesure a complètement protégé les souris de la grippe s'il est administré avant ou jusqu'à 72 heures après l'exposition. La protection fournie par le traitement est égale ou supérieure à celle observée avec les anticorps, rapportent les chercheurs.

Le test d'un sous-ensemble des protéines a montré qu'elles étaient extrêmement stables et, contrairement aux anticorps, n'est pas devenu inactivé par des températures élevées. Les petites protéines ont également déclenché peu ou pas de réponse immunitaire, un problème qui rend souvent inefficaces les médicaments protéinés plus gros.