L'un des grands avantages des lasers à électrons libres à rayons X comme celui du laboratoire national des accélérateurs SLAC du ministère de l'Énergie est qu'ils permettent aux chercheurs de déterminer la structure de molécules biologiques dans des environnements naturels. Ceci est important si vous souhaitez étudier comment un nouveau médicament potentiel interagit avec un virus dans des conditions similaires à celles trouvées dans le corps humain. En frappant ces échantillons avec des impulsions laser à rayons X ultracourtes, les scientifiques peuvent collecter des données juste avant que les dommages causés par les rayons X n'aient le temps de se propager dans l'échantillon.

Mais y a-t-il vraiment zéro dommage aux échantillons examinés par cette méthode, qu'on appelle « diffraction avant destruction » ? Connaître la réponse à des échelles de mesure de plus en plus fines est important pour analyser les résultats de ces expériences et comprendre comment les molécules biologiques font leur travail. Une telle compréhension est essentielle dans la conception de médicaments pour cibler efficacement des maladies spécifiques.

Grâce à une technique laser à rayons X bicolore développée au Linac Coherent Light Source (LCLS) du SLAC, une expérience au LCLS teste cette technique à des limites jamais vues auparavant.

Une équipe dirigée par Ilme Schlichting de l'Institut Max Planck de recherche médicale et Sébastien Boutet du SLAC a frappé deux types de molécules biologiques cristallisées avec des paires d'impulsions laser à rayons X ayant des longueurs d'onde légèrement différentes et allant jusqu'à 100 femtosecondes, millionièmes de milliardième de seconde, une part. La première impulsion a traversé l'échantillon et a été absorbée par un filtre en feuille. Le second dispersé hors de l'échantillon, passé à travers le filtre et est entré dans un détecteur, former des motifs qui pourraient être analysés pour recréer la structure des molécules de l'échantillon et mesurer les changements causés par la première impulsion.

Avec cette méthode, l'équipe a découvert que les parties d'une molécule contenant des atomes plus lourds que l'oxygène absorbaient l'essentiel des dommages causés par les rayons X. Chaînes d'atomes de carbone, qui forment l'épine dorsale de toutes les protéines, a également vu des changements au fil du temps, mais à un degré bien moindre. Ces changements n'étaient pas cohérents dans toute la molécule, se produisant davantage dans certaines régions que dans d'autres, et ils augmentaient à mesure que le temps entre les impulsions augmentait. Ces résultats montrent que pour faire des mesures fiables, les chercheurs doivent modéliser ces parties spécifiques d'un échantillon plutôt que de supposer que toutes les parties de la molécule sont également endommagées.

Cette étude, Publié dans Communication Nature , est le début d'une meilleure compréhension de la façon dont les impulsions de rayons X très courtes produites par les lasers à rayons X comme le LCLS modifient la structure des molécules biologiques. L'équipe a conclu que la "diffraction avant destruction" est une méthode efficace pour déterminer la structure des molécules biologiques, tant que les scientifiques tiennent compte de l'intensité et de la durée des impulsions utilisées pour les étudier lors de l'interprétation de leurs résultats. Ces connaissances peuvent être appliquées dans le large éventail d'études entreprises dans ces installations, qui vont de la recherche de nouvelles façons de lutter contre les maladies transmises par les moustiques à l'étude de la virulence des agents pathogènes mortels et au développement d'une meilleure compréhension des médicaments anti-asthmatiques.