• Home
  • Chimie
  • Astronomie
  • Énergie
  • La nature
  • Biologie
  • Physique
  • Électronique
  •  science >> Science >  >> Chimie
    Des scientifiques analysent un modèle 3D de protéines de bactéries pathogènes

    La structure 3D d'une enzyme de la bactérie pathogène Streptococcus pneumoniae. Crédit :Source de lumière canadienne

    Des millions de personnes sont touchées par la bactérie Streptococcus pneumoniae, qui peut provoquer des infections des sinus, infections de l'oreille moyenne et maladies mortelles plus graves, comme la pneumonie, bactériémie, et la méningite. Jusqu'à quarante pour cent de la population sont porteurs de cette bactérie.

    Des chercheurs de l'Université de Victoria (UVic) ont utilisé la source lumineuse canadienne (CLS) de l'Université de la Saskatchewan pour étudier les protéines que l'agent pathogène utilise pour décomposer les chaînes de sucre (glycanes) présentes dans les tissus humains lors d'infections. Ces protéines sont des outils clés que la bactérie utilise pour provoquer des maladies.

    Ils ont utilisé l'Installation canadienne de cristallographie macromoléculaire (CMCF) au CLS pour déterminer la structure tridimensionnelle d'une protéine spécifique, une enzyme, que la bactérie produit pour comprendre comment elle interagit avec les glycanes et les décompose.

    Dr Alisdair Boraston, l'un des chercheurs de l'UVic, a expliqué que le processus est similaire à un arbre abattu. Lorsqu'un glycane complexe présent dans le tissu hôte est l'arbre ; l'enzyme à l'étude est comme une hache qui enlève les branches de l'arbre. Dans ce cas, il élimine le fucose de glycanes spécifiques, exposer le tronc de l'arbre (la structure centrale du glycane), ce qui permet ensuite d'éliminer complètement le tronc (par d'autres enzymes).

    Cette étude, donc, place cette nouvelle enzyme dans le contexte plus large des enzymes que S. pneumoniae déploie pendant l'infection. Finalement, son équipe veut savoir si l'arrêt de cette enzyme initiatrice empêcherait la prochaine enzyme de causer plus de dommages.

    "La question que nous posions était en partie si l'enzyme est capable de faire cela, mais surtout comment l'enzyme agit, " dit le Dr Boraston, c'est pourquoi une analyse structurale en 3D de la protéine à l'aide des données recueillies au CMCF était si importante.

    Maintenant qu'ils ont analysé cette enzyme, il ouvre la voie au développement de nouveaux inhibiteurs et, finalement, des thérapies possibles ciblant l'enzyme ou d'autres enzymes de la cascade peuvent être développées.

    « Nos recherches anticipent sur des approches thérapeutiques alternatives pour une bactérie qui s'adapte constamment aux interventions médicales. Nous vivons à une époque où la bactérie Streptococcus pneumoniae devient de plus en plus résistante aux médicaments. Elle continue également de changer et d'échapper à nos stratégies de vaccination. différemment et envisager des approches alternatives aux antibiotiques est un avenir possible pour lutter contre les infections, " dit Boraston.

    En examinant les pièces de ce puzzle, et travailler à les assembler, l'équipe de recherche de l'UVic s'attaque à l'une des menaces mondiales les plus répandues pour la santé.


    © Science https://fr.scienceaq.com