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    Coût énergétique de l'état entatique du cytochrome c quantifié

    Un changement dans la conformation du site actif transforme le cytochrome c d'une navette d'électrons dans la respiration en une enzyme peroxydase pour l'apoptose. Crédit :(c) Science 23 juin 2017 :Vol. 356, Numéro 6344, p. 1236 , DOI :10.1126/science.aan5587

    (Phys.org) - Une équipe de chercheurs de l'Université de Stanford a utilisé la spectroscopie d'absorption et d'émission de rayons X ultrarapides pour quantifier l'état entatique du cytochrome c. Dans leur article publié dans la revue Science , le groupe décrit leur procédure et ce qu'ils ont appris. Kara Bren et Emma Raven de l'Université de Rochester et de l'Université de Leicester proposent respectivement un article Perspective sur le travail effectué par l'équipe dans le même numéro de revue, et décrivent certaines des implications concernant le rôle que joue la protéine dans la vie et la mort des cellules.

    Le cytochrome c est une protéine qui existe dans de nombreuses plantes, animaux et organismes unicellulaires. Chez l'homme, ses principaux objectifs sont de transporter des électrons dans les mitochondries et d'aider à l'apoptose (mort cellulaire normale et les processus qui l'entourent.) Ces deux fonctions ont été démontrées dans des efforts antérieurs pour s'appuyer sur la position du résidu méthionine. Quand le soufre travaille avec le fer, la protéine est prête à transférer des électrons. Autrement, il exerce des activités de peroxydase. Dans ce nouvel effort, les chercheurs ont cherché à mieux comprendre l'énergétique de la protéine en sondant la liaison fer-soufre. États entatiques, Bren et Raven font remarquer, sont très importants en chimie bioinorganique - cela se traduit en fait par quelque chose qui est étiré lorsqu'il est soumis à une tension.

    Pour mieux comprendre le lien entre les deux éléments, les chercheurs les ont temporairement séparés à l'aide d'un laser à électrons libres à rayons X à source de lumière cohérente Linac, puis ont chronométré le temps qu'il a fallu aux deux composants pour se reformer à l'aide de la spectroscopie d'émission de rayons X de fer. Ils ont découvert que l'environnement dans lequel ils existaient augmentait la force de liaison de quatre kilocalories par mole, ce qui était suffisant pour permettre à la protéine de basculer entre ses états fonctionnels et de quantifier le coût énergétique de l'état entatique.

    Comme le notent Bren et Raven, les résultats de l'étude ont des implications concernant le rôle que joue le cytochrome dans la respiration, qu'ils se rapportent à la vie et à l'apoptose, qu'ils rapportent à la mort. Pour favoriser le maintien de la vie, la protéine aide à maintenir un certain potentiel de réduction. Pour l'apoptose, l'état entatique est perturbé permettant d'augmenter l'activité de la peroxydase.

    © 2017 Phys.org




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