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    L'activité de la lactase Enzyme

    La majorité de la population mondiale est dans une certaine mesure intolérante au lactose. Cependant, chez les personnes d'origine européenne et dans certaines parties de l'Afrique, la capacité de digérer le lactose dans le lait et les produits laitiers est très courante. Cette capacité est provoquée par une mutation génétique qui amène ceux qui la portent à continuer à produire une enzyme appelée lactase à l'âge adulte.

    Lactose et lactase

    Le lait humain et le lait de vache sont riches en sucre appelé lactose. Le lactose est un disaccharide, une molécule fabriquée en combinant deux molécules de sucre plus petites nommées glucose et galactose. Dans l'eau, le sucre lactose a tendance à se décomposer en glucose et en galactose, mais cette réaction est très lente. L'enzyme lactase agit comme un catalyseur pour faciliter la réaction et la faire se produire très rapidement. Cette enzyme est composée de quatre sous-unités distinctes qui se réunissent pour former une seule enzyme fonctionnelle. Chaque sous-unité est une longue chaîne d'acides aminés liés ensemble. Au total, si vous comptez le nombre d'acides aminés dans chaque chaîne, il y a 4 092 unités d'acides aminés dans la protéine.

    Conditions pour la fonction enzymatique

    L'enzyme lactase n'atteint ses performances optimales que si le magnésium est présent, et il fonctionne mieux lorsque le pH est proche de 6. Lorsque l'enzyme est complètement saturée - en d'autres termes, lorsque la concentration de lactose est si élevée que l'augmenter n'augmente pas davantage la vitesse de réaction - il peut décomposer 60 molécules de lactose par seconde. Le mécanisme par lequel il facilite la réaction implique deux acides aminés de glutamate situés de telle manière qu'une fois que la molécule de lactose colle à l'enzyme, ces acides aminés coopèrent en le divisant en deux.

    Génétique de la persistance de lactase
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    En tant que nourrissons, tous les humains produisent l'enzyme lactase dans leurs intestins. La plupart des humains, cependant, cessent de produire l'enzyme dans la petite enfance. Une seule mutation proche du gène de cette enzyme vous permet de continuer à produire de la lactase jusqu'à l'âge adulte - et donc de digérer le lactose même à l'âge adulte. Ce caractère est appelé persistance de la lactase, et les personnes qui en manquent sont intolérantes au lactose, bien que l'ampleur et la gravité de l'intolérance au lactose varient considérablement d'un individu à l'autre.

    Origines de la persistance de la lactase Il n'y a que 10 000 ans que la production laitière a commencé. Il existe une forte corrélation entre la popularité de l'élevage laitier dans une région donnée et la fréquence de la mutation de la lactase persistante. Les deux régions où la persistance de la lactase est la plus répandue sont l'Europe et certains pays africains, deux régions où l'élevage laitier est pratiqué depuis des millénaires. Cela implique que la persistance de la lactase est une innovation évolutive récente et qu'une forte sélection naturelle a favorisé cette mutation, ce qui signifie que dans les régions où la production laitière était pratiquée, les personnes capables de digérer les produits laitiers étaient plus susceptibles de survivre et d'avoir des enfants. Pourquoi la capacité de manger des produits laitiers était si bénéfique reste incertaine.

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